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万見
- PDB-4z0x: Structure of Hepatitis C Virus Envelope glycoprotein E2 antigenic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z0x
タイトルStructure of Hepatitis C Virus Envelope glycoprotein E2 antigenic region 434-446 bound to the broadly neutralizing antibody HC26AM
要素
  • Antibody HC26AM heavy chain variable domain
  • Antibody HC26AM light chain variable domain
  • HCV E2 Antigen (residues 432-446)
キーワードIMMUNE SYSTEM / HCV / Broadly neutralizing Antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hexokinase activity / symbiont-mediated perturbation of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / hepacivirin / TBC/RABGAPs / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet ...positive regulation of hexokinase activity / symbiont-mediated perturbation of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / hepacivirin / TBC/RABGAPs / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / symbiont-mediated transformation of host cell / positive regulation of cytokinesis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / negative regulation of protein secretion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / SH3 domain binding / kinase binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / viral nucleocapsid / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribonucleoprotein complex / viral translational frameshifting / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2 / HCV NS5a protein C-terminal region / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus, Core protein, N-terminal / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily / : ...Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2 / HCV NS5a protein C-terminal region / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus, Core protein, N-terminal / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily / : / Hepatitis C virus non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus capsid protein / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS2 / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein, domain 1a / Hepatitis C virus non-structural 5a, 1B domain / NS5A domain 1a superfamily / : / Hepatitis C virus non-structural 5a protein membrane anchor / Hepatitis C virus non-structural 5a zinc finger domain / Hepatitis C virus non-structural 5a domain 1b / NS3 RNA helicase, C-terminal helical domain / Hepacivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus, Core protein, C-terminal / Hepatitis C virus core protein / Hepatitis C virus, Non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus, Envelope glycoprotein E1 / Hepatitis C virus envelope glycoprotein E1 / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / Hepatitis C virus, NS3 protease, Peptidase S29 / Hepatitis C virus NS3 protease / Hepacivirus/Pegivirus NS3 protease domain profile. / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hepacivirus C (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rangarajan, S. / Shahid, S. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: Hepatology / 年: 2016
タイトル: Affinity maturation of a broadly neutralizing human monoclonal antibody that prevents acute hepatitis C virus infection in mice.
著者: Keck, Z.Y. / Wang, Y. / Lau, P. / Lund, G. / Rangarajan, S. / Fauvelle, C. / Liao, G.C. / Holtsberg, F.W. / Warfield, K.L. / Aman, M.J. / Pierce, B.G. / Fuerst, T.R. / Bailey, J.R. / Baumert, ...著者: Keck, Z.Y. / Wang, Y. / Lau, P. / Lund, G. / Rangarajan, S. / Fauvelle, C. / Liao, G.C. / Holtsberg, F.W. / Warfield, K.L. / Aman, M.J. / Pierce, B.G. / Fuerst, T.R. / Bailey, J.R. / Baumert, T.F. / Mariuzza, R.A. / Kneteman, N.M. / Foung, S.K.
履歴
登録2015年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年11月4日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / audit_author / cell / citation_author / diffrn / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct / struct_conf / struct_conn / struct_ref_seq / struct_sheet_range / symmetry
Item: _cell.volume / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment ..._cell.volume / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_starting_model / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _struct.pdbx_CASP_flag / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Atoms with unrealistic or zero occupancies / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年3月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antibody HC26AM light chain variable domain
B: Antibody HC26AM heavy chain variable domain
C: HCV E2 Antigen (residues 432-446)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6413
ポリマ－25,6413
非ポリマー00
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2760 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area10150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.720, 51.070, 69.660
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: 抗体 Antibody HC26AM light chain variable domain


分子量: 11163.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#2: 抗体 Antibody HC26AM heavy chain variable domain


分子量: 13055.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド HCV E2 Antigen (residues 432-446)


分子量: 1422.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Hepacivirus C (ウイルス) / 参照: UniProt: P27958*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: Sodium Phosphat monobasic, potassium phosphate dibasic, sodium phosphate dibasic/citric acid
PH範囲: 4-4.5 / Temp details: K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→41.19 Å / Num. obs: 15612 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 18.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.145 / Net I/σ(I): 14.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 4JZO, 4HJO, 3QOT, 4DN3 (VH) & 4AIX, 4AJO, 4QHK, 4DAG (VL)

4jzo

4hjo

3qot
PDB 未公開エントリ

4dn3

4aix

4ajo

4qhk

4dag


解像度: 2→41.19 Å / SU ML: 0.2373 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 23.4025
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2497 1213 9.93 %
Rwork0.1903 11008 -
obs0.1962 12221 95.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1642 0 0 122 1764
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00761682
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00432289
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0639249
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0079292
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2504236
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.080.30861190.22261107X-RAY DIFFRACTION90.28
2.08-2.170.2981270.1951171X-RAY DIFFRACTION92.19
2.17-2.290.27031360.19721165X-RAY DIFFRACTION94.41
2.29-2.430.25191260.20381212X-RAY DIFFRACTION94.96
2.43-2.620.30831320.20471214X-RAY DIFFRACTION96.21
2.62-2.880.27781390.20051226X-RAY DIFFRACTION97.08
2.88-3.30.22911390.18471255X-RAY DIFFRACTION98.59
3.3-4.160.21941420.1681288X-RAY DIFFRACTION99.44
4.16-41.190.22161530.18711370X-RAY DIFFRACTION99.74
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.72356495545 Å / Origin y: 20.7620457166 Å / Origin z: -10.2712779296 Å
111213212223313233
T0.104211673319 Å20.00858780497752 Å20.00349162419549 Å2-0.073760331596 Å2-0.00801872135423 Å2--0.0985391928329 Å2
L1.92086882262 °20.513820841795 °20.411840353745 °2-1.62264096755 °2-0.186233807552 °2--1.42768539359 °2
S-0.0301854621087 Å °-0.0263498199519 Å °0.0865045082721 Å °0.0152361660718 Å °-0.000380396759268 Å °0.0331668143194 Å °0.0205784658334 Å °0.061989736059 Å °0.0335435981115 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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