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Yorodumi- PDB-4dag: Structure of the Human Metapneumovirus Fusion Protein with Neutra... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4dag | |||||||||
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Title | Structure of the Human Metapneumovirus Fusion Protein with Neutralizing Antibody Identifies a Pneumovirus Antigenic Site | |||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / viral protein / MPV fusion protein / antibody / immune system / DS7 antibody structure / DS7 / FAB structure / vaccine / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information complement-dependent cytotoxicity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Fc-gamma receptor I complex binding / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex, circulating / IgG immunoglobulin complex / immunoglobulin receptor binding / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis ...complement-dependent cytotoxicity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Fc-gamma receptor I complex binding / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex, circulating / IgG immunoglobulin complex / immunoglobulin receptor binding / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / complement activation, classical pathway / antigen binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Regulation of Complement cascade / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / antibacterial humoral response / blood microparticle / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / fusion of virus membrane with host plasma membrane / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Human metapneumovirus Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MIR / Resolution: 3.3904 Å | |||||||||
Authors | Jardetzky, T.S. / Wen, X. | |||||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2012 Title: Structure of the human metapneumovirus fusion protein with neutralizing antibody identifies a pneumovirus antigenic site. Authors: Wen, X. / Krause, J.C. / Leser, G.P. / Cox, R.G. / Lamb, R.A. / Williams, J.V. / Crowe, J.E. / Jardetzky, T.S. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4dag.cif.gz | 327.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4dag.ent.gz | 266.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4dag.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/da/4dag ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/da/4dag | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2fjhS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Details | DS7 heavy chain H residues 1-220 / DS7 lambda chain L residues 21-232 |
-Components
#1: Protein | Mass: 44946.223 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: Domains I, II and III Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human metapneumovirus / Plasmid: pcDNA3.1-F plasmid / Cell line (production host): HEK-293 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: G3KCK8 |
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#2: Antibody | Mass: 23109.014 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IGHG1 / Plasmid: pcDNA3.1-F plasmid / Cell line (production host): HEK-293 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01857 |
#3: Antibody | Mass: 22537.848 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IGL@ / Plasmid: pcDNA3.1-F plasmid / Cell line (production host): HEK-293 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q8N5F4 |
#4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 16% PEG 5000 MME, 15% Glycerol, 100 mM Citrate pH 5.6. Crystals appeared after 7-15 days with two distinct morphologies: a square-like crystal and a longer, pointed crystal form., VAPOR ...Details: 16% PEG 5000 MME, 15% Glycerol, 100 mM Citrate pH 5.6. Crystals appeared after 7-15 days with two distinct morphologies: a square-like crystal and a longer, pointed crystal form., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 112 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 1, 2008 |
Radiation | Monochromator: Double flat crystal, Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→224 Å / Num. all: 50076 / Num. obs: 36420 / % possible obs: 72.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.179 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MIR Starting model: B20-4 Fab model, PDB ENTRY 2FJH Resolution: 3.3904→44.853 Å / SU ML: 0.84 / Isotropic thermal model: Isotropic Cross valid method: Coot; Phenix and RCSB PDB Data Validation σ(F): 0 / Phase error: 26.64 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.702 Å2 / ksol: 0.291 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3904→44.853 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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