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- PDB-4yxc: Complex of FliM(SPOA)::FliN fusion protein and FliH(APAR)::T4lyso... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4yxc | ||||||
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Title | Complex of FliM(SPOA)::FliN fusion protein and FliH(APAR)::T4lysozyme fusion protein | ||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN TRANSPORT / Type III Secretion System | ||||||
Function / homology | ![]() bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / positive chemotaxis / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / chemotaxis / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme ...bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / positive chemotaxis / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / chemotaxis / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Notti, R.Q. / Stebbins, C.E. | ||||||
![]() | ![]() Title: A common assembly module in injectisome and flagellar type III secretion sorting platforms. Authors: Notti, R.Q. / Bhattacharya, S. / Lilic, M. / Stebbins, C.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 156.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 122.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 435.6 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 437.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 15 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 20 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4yx1C ![]() 4yx5C ![]() 4yx7C ![]() 4yxaC ![]() 4yxbSC ![]() 2lzmS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 20800.652 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP Residues 1-18 / Mutation: D20N, C54T, C97A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: fliH, SEE30663_21114 / Production host: ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 24898.326 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 Gene: fliM, cheC2, fla AII, fla QII, STM1976, fliN, flaN, motD, STM1977 Production host: ![]() ![]() |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.15 Å3/Da / Density % sol: 42.91 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: FliM(245-334)::FliN(5-137) + FliH(1-18)::T4 lysozyme was concentrated to 17mg/mL and crystallized with 11% PEG400, 100mM sodium potassium phosphate pH=6.5. Crystals were cryoprotected with ...Details: FliM(245-334)::FliN(5-137) + FliH(1-18)::T4 lysozyme was concentrated to 17mg/mL and crystallized with 11% PEG400, 100mM sodium potassium phosphate pH=6.5. Crystals were cryoprotected with 40% PEG400, 200mM sodium potassium phosphate pH=6.5. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 23, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.075 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.3→64.33 Å / Num. obs: 18223 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 52.31 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.02 / Net I/σ(I): 20.2 / Num. measured all: 234350 / Scaling rejects: 9 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4YXB and 2LZM Resolution: 2.3→47.022 Å / SU ML: 0.32 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.56 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 169.81 Å2 / Biso mean: 69.5779 Å2 / Biso min: 28.71 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.3→47.022 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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