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- PDB-4yc7: Crystal structure of human FMNL2 GBD-FH3 Domains bound to Cdc42-GppNHp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yc7
タイトルCrystal structure of human FMNL2 GBD-FH3 Domains bound to Cdc42-GppNHp
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Formin-like protein 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Armadillo repeat / Rho GTPase / cell cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole ...GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / regulation of cell morphogenesis / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / cortical actin cytoskeleton organization / sprouting angiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / secretory granule / actin filament organization / small monomeric GTPase / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of JNK cascade / RHO GTPases Activate Formins / EGFR downregulation / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / small GTPase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / G beta:gamma signalling through CDC42 / endocytosis
類似検索 - 分子機能
Formin-like protein, animal / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Cdc42 / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain ...Formin-like protein, animal / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Cdc42 / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Cell division control protein 42 homolog / Formin-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kuhn, S. / Geyer, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: The structure of FMNL2-Cdc42 yields insights into the mechanism of lamellipodia and filopodia formation.
著者: Kuhn, S. / Erdmann, C. / Kage, F. / Block, J. / Schwenkmezger, L. / Steffen, A. / Rottner, K. / Geyer, M.
履歴
登録2015年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月27日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Formin-like protein 2
A: Cell division control protein 42 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6564
ポリマ－64,1092
非ポリマー5472
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4040 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area22520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.094, 91.094, 144.275
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Formin-like protein 2 / Formin homology 2 domain-containing protein 2 / FMNL2


分子量: 44081.191 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-379 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FMNL2, FHOD2, KIAA1902 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96PY5
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein / Cdc42


分子量: 20027.961 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-179 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20 mM Tris/HCl (pH 8.0), 14% (v/v) PEG 3350, 0.25 M magnesium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→43.4 Å / Num. obs: 22213 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル最高解像度: 2.5 Å / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. measured obs: 4521 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
PHENIX位相決定
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB accession code 3EG5, Chain A

3eg5


解像度: 2.5→43.4 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 22.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2534 1110 5.12 %
Rwork0.1935 --
obs0.1964 21696 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.781 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1795 Å20 Å20 Å2
2--2.1795 Å20 Å2
3---2.6871 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→43.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3807 0 33 63 3903
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083911
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1335296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5551480
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083598
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004677
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5002-2.6140.40471440.3682520X-RAY DIFFRACTION100
2.614-2.75180.38341340.34672515X-RAY DIFFRACTION100
2.7518-2.92410.30971340.25862518X-RAY DIFFRACTION100
2.9241-3.14980.30731550.23392518X-RAY DIFFRACTION100
3.1498-3.46670.25561460.18752549X-RAY DIFFRACTION100
3.4667-3.96810.27021270.18032586X-RAY DIFFRACTION100
3.9681-4.99820.1891180.14762624X-RAY DIFFRACTION100
4.9982-43.44050.2251520.17732756X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0179-0.2645-0.07550.43720.27970.56850.3604-0.2526-0.59710.52370.1933-0.62180.80220.56210.00050.6968-0.0414-0.11190.69220.06440.450519.11749.0769-14.9933
21.43220.9878-0.60361.77790.02681.2092-0.14240.243-0.1281-0.20710.09390.00290.2306-0.0313-0.00020.3260.03960.08040.4552-0.06840.381411.862111.4267-46.214
30.98041.2436-0.57621.58270.08630.5553-0.14190.2447-0.0208-0.16620.09730.1032-0.10730.2191-00.27510.0051-0.01660.41850.00520.319419.985929.8387-42.2741
40.44420.59130.43640.55360.44660.58510.22760.16330.9214-0.03410.03780.0268-0.45990.45220.00020.53-0.05840.04940.44720.10650.560123.605846.5485-38.4926
50.8661-0.6803-0.19260.51210.05510.0793-0.07680.0095-0.14840.4669-0.009-0.2081-0.12640.15710.00010.3174-0.03840.00060.4542-0.05970.24750.849120.2109-10.6491
60.1797-0.0964-0.17410.3386-0.10650.2335-0.3016-0.7533-0.18810.0858-0.0529-0.2403-0.0010.4198-0.00010.39260.00050.03350.54670.06260.3881-4.170310.6294-8.8145
70.3015-0.26430.00170.29460.13960.40370.01660.2773-0.29460.6005-0.0199-0.2352-0.17480.1434-0.00020.40.0237-0.00830.5192-0.00190.43039.842813.6475-20.3581
80.29080.2605-0.09180.40160.33290.3225-0.0669-0.09790.1998-0.2490.1727-0.2067-0.08470.116-0.00010.30490.02470.03960.4989-0.03480.42291.657321.1847-26.5547
91.13370.3643-0.41760.2318-0.37020.49270.35280.10550.1767-0.024-0.40290.458-0.0296-0.4656-0.00370.38990.06710.09480.4896-0.05250.4639-3.107830.494-21.783
100.1039-0.0274-0.01960.1726-0.27490.3564-0.11220.3040.4517-0.9953-0.2560.5838-0.0183-0.0038-0.00010.41520.098-0.04720.56870.01940.582-6.77730.7928-30.2499
110.0647-0.08070.0160.2244-0.20460.206-0.1424-0.08150.59230.1533-0.170.7218-0.2435-0.3499-0.0030.3388-0.04460.08740.4714-0.15080.4912-9.180424.5851-18.8619
120.4480.84470.48242.68792.30362.1408-0.30350.09810.5532-0.7623-0.40311.0664-1.0165-0.2774-0.08180.2491-0.07490.20460.6944-0.11670.5371-12.053215.0099-15.7053
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resseq 32:75)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resseq 76:219)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resseq 220:329)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 330:377)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq -1:36)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 37:58)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 59:76)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 77:104)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resseq 105:131)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resseq 132:148)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resseq 149:164)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resseq 165:177)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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