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- PDB-1l2i: Human Estrogen Receptor alpha Ligand-binding Domain in Complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l2i
タイトルHuman Estrogen Receptor alpha Ligand-binding Domain in Complex with (R,R)-5,11-cis-diethyl-5,6,11,12-tetrahydrochrysene-2,8-diol and a Glucocorticoid Receptor Interacting Protein 1 NR box II Peptide
要素
  • ESTROGEN RECEPTOR
  • GLUCOCORTICOID RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN 1
キーワードTRANSCRIPTION RECEPTOR/COACTIVATOR / nuclear receptor / transcription factor / estrogen / agonist / coactivator / TRANSCRIPTION RECEPTOR-COACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / HATs acetylate histones / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / Estrogen-dependent gene expression ...Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / HATs acetylate histones / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / Estrogen-dependent gene expression / regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / epithelial cell development / locomotor rhythm / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / mammary gland branching involved in pregnancy / vagina development / aryl hydrocarbon receptor binding / TFIIB-class transcription factor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / steroid hormone receptor signaling pathway / regulation of lipid metabolic process / androgen metabolic process / regulation of glucose metabolic process / cellular response to estrogen stimulus / mammary gland alveolus development / estrogen response element binding / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of adipose tissue development / steroid binding / 14-3-3 protein binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / TBP-class protein binding / regulation of cellular response to insulin stimulus / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / negative regulation of miRNA transcription / ESR-mediated signaling / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator binding / response to progesterone / transcription corepressor binding / nuclear receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator binding / euchromatin / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / response to estrogen / nuclear receptor activity / circadian rhythm / positive regulation of fibroblast proliferation / male gonad development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ovarian tumor domain proteases / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / ATPase binding / regulation of gene expression / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 ...Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / : / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ETC / Estrogen receptor / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Shiau, A.K. / Barstad, D. / Radek, J.T. / Meyers, M.J. / Nettles, K.W. / Katzenellenbogen, B.S. / Katzenellenbogen, J.A. / Agard, D.A. / Greene, G.L.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural characterization of a subtype-selective ligand reveals a novel mode of estrogen receptor antagonism.
著者: Shiau, A.K. / Barstad, D. / Radek, J.T. / Meyers, M.J. / Nettles, K.W. / Katzenellenbogen, B.S. / Katzenellenbogen, J.A. / Agard, D.A. / Greene, G.L.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: The Structural Basis of Estrogen Receptor/Coactivator Recognition and the Antagonism of this Interaction by Tamoxifen
著者: Shiau, A.K. / Barstad, D. / Loria, P.M. / Cheng, L. / Kushner, P.J. / Agard, D.A. / Greene, G.L.
#2: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Estrogen Receptor Subtype-selective Ligands: Asymmetric Synthesis and Biological Evaluation of cis- and trans-5,11-dialkyl-5,6,11,12-tetrahydrochrysenes
著者: Meyers, M.J. / Sun, J. / Carlson, K.E. / Katzenellenbogen, B.S. / Katzenellenbogen, J.A.
履歴
登録2002年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
C: GLUCOCORTICOID RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN 1
D: GLUCOCORTICOID RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6537
ポリマ－62,9764
非ポリマー6763
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6250 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19670 Å2
手法PISA
2
A: ESTROGEN RECEPTOR
C: GLUCOCORTICOID RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN 1
ヘテロ分子

B: ESTROGEN RECEPTOR
D: GLUCOCORTICOID RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6537
ポリマ－62,9764
非ポリマー6763
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area4870 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area21050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.545, 82.600, 59.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ESTROGEN RECEPTOR / ER-ALPHA / OESTROGEN RECEPTOR ALPHA


分子量: 29908.256 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand-binding domain (residues 297-554) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET23D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P03372
#2: タンパク質・ペプチド GLUCOCORTICOID RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN 1 / NUCLEAR RECEPTOR COACTIVATOR 2 / GRIP1


分子量: 1579.866 Da / 分子数: 2 / 断片: NR box II (residues 686-698) / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. This sequence occurs naturally in mice.
参照: UniProt: Q61026
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-ETC / (R,R)-5,11-CIS-DIETHYL-5,6,11,12-TETRAHYDROCHRYSENE-2,8-DIOL / (5R,11R)-5,11-ジエチル-5,6,11,12-テトラヒドロクリセン-2,8-ジオ-ル


分子量: 320.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H24O2 / コメント: アンタゴニスト*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 16% (w/v) PEG 4000, 50 mM Magnesium chloride, 53 mM Tris pH 8.8 292-294 K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 19-21 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15.0 mg/mlprotein1drop
216 %(w/v)PEG40001reservoir
353 mMTris-HCl1reservoirpH8.8
450 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月24日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→46.8 Å / Num. all: 34533 / Num. obs: 34533 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 25.2 Å2 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3432 / Rsym value: 0.531 / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 119409 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 % / Rmerge(I) obs: 0.531

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ERD

3erd


解像度: 1.95→46.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2304 6.5 %Random
Rwork0.203 ---
all-34533 --
obs-34533 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 61.9288 Å2 / ksol: 0.360796 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.164 Å20 Å2-4.135 Å2
2--0.138 Å20 Å2
3---6.026 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→46.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3828 0 49 166 4043
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.9751.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.3782
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.9252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.2232.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3359 201 5.7 %
Rwork0.2964 2986 -
obs-3187 90.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.203 / Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg17.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.336 / Rfactor Rwork: 0.296 / Rfactor obs: 0.296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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