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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4y7m | ||||||
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| Title | T6SS protein TssM C-terminal domain (835-1129) from EAEC | ||||||
Components |
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Keywords | MEMBRANE PROTEIN / Type 6 secretion system / Alpha-beta fold / periplasmic protein | ||||||
| Function / homology | Function and homology information: / : / Type VI secretion protein IcmF helical domain / Type VI secretion system IcmF, C-terminal / Type VI secretion protein IcmF C2-like domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta Similarity search - Domain/homology | ||||||
| Biological species | ![]() ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.92 Å | ||||||
Authors | Nguyen, V.S. / Spinelli, S. / Durand, E. / Roussel, A. / Cambillau, C. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2015Title: Biogenesis and structure of a type VI secretion membrane core complex. Authors: Eric Durand / Van Son Nguyen / Abdelrahim Zoued / Laureen Logger / Gérard Péhau-Arnaudet / Marie-Stéphanie Aschtgen / Silvia Spinelli / Aline Desmyter / Benjamin Bardiaux / Annick ...Authors: Eric Durand / Van Son Nguyen / Abdelrahim Zoued / Laureen Logger / Gérard Péhau-Arnaudet / Marie-Stéphanie Aschtgen / Silvia Spinelli / Aline Desmyter / Benjamin Bardiaux / Annick Dujeancourt / Alain Roussel / Christian Cambillau / Eric Cascales / Rémi Fronzes / ![]() Abstract: Bacteria share their ecological niches with other microbes. The bacterial type VI secretion system is one of the key players in microbial competition, as well as being an important virulence ...Bacteria share their ecological niches with other microbes. The bacterial type VI secretion system is one of the key players in microbial competition, as well as being an important virulence determinant during bacterial infections. It assembles a nano-crossbow-like structure in the cytoplasm of the attacker cell that propels an arrow made of a haemolysin co-regulated protein (Hcp) tube and a valine-glycine repeat protein G (VgrG) spike and punctures the prey's cell wall. The nano-crossbow is stably anchored to the cell envelope of the attacker by a membrane core complex. Here we show that this complex is assembled by the sequential addition of three type VI subunits (Tss)-TssJ, TssM and TssL-and present a structure of the fully assembled complex at 11.6 Å resolution, determined by negative-stain electron microscopy. With overall C5 symmetry, this 1.7-megadalton complex comprises a large base in the cytoplasm. It extends in the periplasm via ten arches to form a double-ring structure containing the carboxy-terminal domain of TssM (TssMct) and TssJ that is anchored in the outer membrane. The crystal structure of the TssMct-TssJ complex coupled to whole-cell accessibility studies suggest that large conformational changes induce transient pore formation in the outer membrane, allowing passage of the attacking Hcp tube/VgrG spike. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4y7m.cif.gz | 300 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4y7m.ent.gz | 241.7 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4y7m.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4y7m_validation.pdf.gz | 462.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4y7m_full_validation.pdf.gz | 469.1 KB | Display | |
| Data in XML | 4y7m_validation.xml.gz | 36.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 4y7m_validation.cif.gz | 54.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y7/4y7m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y7/4y7m | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 2927C ![]() 2928C ![]() 4y7lC ![]() 4y7oC ![]() 4qgyS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Antibody | Mass: 13897.462 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 32425.207 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 835-1129 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: AC43_2230 / Production host: ![]() #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.66 Å3/Da / Density % sol: 53.72 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 18-20 % PEG4000, 0.25 M Ammonium sulfate. / PH range: 8 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Ambient temp details: 1 crystal |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.93 Å |
| Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 14, 2014 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.93 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.92→50 Å / Num. all: 67557 / Num. obs: 67557 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 37.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 18 |
| Reflection shell | Resolution: 1.91→1.97 Å / Redundancy: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 4QGY Resolution: 1.92→47.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9498 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9352 / SU R Cruickshank DPI: 0.136 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.143 / SU Rfree Blow DPI: 0.127 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.124
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| Displacement parameters | Biso mean: 43.42 Å2
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| Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.23 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.92→47.61 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 1.92→1.97 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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