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- PDB-4xst: Structure of the endoglycosidase-H treated L1-CR domains of the h... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 4xst
タイトルStructure of the endoglycosidase-H treated L1-CR domains of the human insulin receptor in complex with residues 697-719 of the human insulin receptor (A-isoform)
要素(Insulin receptor) x 2
キーワードHormone/Hormone receptor / Insulin receptor / Insulin micro-receptor / Hormone-Hormone receptor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vanadate(3-) / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / yolk / IRS activation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / Insulin receptor recycling / embryonic liver development / lipoic acid binding ...response to vanadate(3-) / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / yolk / IRS activation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / Insulin receptor recycling / embryonic liver development / lipoic acid binding / Signal attenuation / response to resveratrol / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / negative regulation of glycogen biosynthetic process / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / cellular response to zinc ion starvation / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / response to vitamin D / exocrine pancreas development / positive regulation of protein-containing complex disassembly / nuclear lumen / response to manganese ion / dendritic spine maintenance / cargo receptor activity / response to food / insulin binding / neuronal cell body membrane / regulation of gluconeogenesis / adrenal gland development / PTB domain binding / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / response to starvation / fat cell differentiation / response to testosterone / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / regulation of embryonic development / positive regulation of receptor internalization / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / response to tumor necrosis factor / epidermis development / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / transport across blood-brain barrier / positive regulation of phosphorylation / response to glucose / heart morphogenesis / response to glucocorticoid / activation of protein kinase B activity / Insulin receptor recycling / response to hormone / insulin-like growth factor receptor binding / dendrite membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / cerebellum development / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / liver development / hippocampus development / positive regulation of glycolytic process / liver regeneration / learning / animal organ morphogenesis / response to activity / positive regulation of D-glucose import / response to insulin / response to nutrient levels / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / caveola / receptor internalization
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin receptor / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Menting, J.G. / Lawrence, C.F. / Kong, G.K.-W. / Lawrence, M.C.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1005896 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1058233 オーストラリア
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Congruency of Ligand Binding to the Insulin and Insulin/Type 1 Insulin-like Growth Factor Hybrid Receptors.
著者: Menting, J.G. / Lawrence, C.F. / Kong, G.K. / Margetts, M.B. / Ward, C.W. / Lawrence, M.C.
履歴
登録2015年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: chem_comp / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.type / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Insulin receptor
F: Insulin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2478
ポリマ－39,0242
非ポリマー1,2236
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area15830 Å2
手法PISA
2
E: Insulin receptor
F: Insulin receptor
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,48248
ポリマ－234,14312
非ポリマー7,33936
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/21
crystal symmetry operation11_654-x+y+1,y,-z-1/21
crystal symmetry operation12_554x,x-y,-z-1/21
Buried area31460 Å2
ΔGint-206 kcal/mol
Surface area80780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.718, 158.718, 85.912
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Insulin receptor / IR


分子量: 36231.762 Da / 分子数: 1 / 断片: L1-CR, UNP residues 28-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / 細胞株 (発現宿主): LEC 8 MUTANT CHO CELL
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Insulin receptor / IR


分子量: 2792.128 Da / 分子数: 1 / 断片: Alpha-CT peptide, UNP residues 697-719 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemical synthesis / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P15127, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.45 M (NH4)2SO4 + 10 % glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月9日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator (SI111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→79.36 Å / Num. obs: 13240 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 21.2 % / Biso Wilson estimate: 104.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.5 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
3-3.121.20.2650.8930.625370119811989.14100
3.1-3.20.4710.63710.8823521107110716.512100
3.2-3.30.6440.47321.23206299369364.836100
3.3-40.9320.17243.3392458429242831.76399.8
4-60.9920.37211.0984046395939590.381100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
Cootモデル構築
PHASER位相決定
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HR7

2hr7


解像度: 3→79.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9262 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8882 / SU R Cruickshank DPI: 0.571 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.606 / SU Rfree Blow DPI: 0.341 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.34
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2622 650 4.91 %RANDOM
Rwork0.2169 ---
obs0.2191 13240 99.88 %-
原子変位パラメータBiso mean: 113.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.4842 Å20 Å20 Å2
2--8.4842 Å20 Å2
3----16.9684 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.626 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→79.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2431 0 76 0 2507
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012581HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.243515HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d896SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes64HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes368HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2581HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.57
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.02
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion345SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2795SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3→3.24 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2724 131 4.93 %
Rwork0.2514 2526 -
all0.2524 2657 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.195-0.9413-0.09673.1180.15281.6217-0.0871-0.2062-0.06280.3845-0.20080.08130.0428-0.33740.2879-0.3842-0.04180.2262-0.3198-0.21040.350751.677839.3999-4.2425
21.401-3.30566.96527.2478-4.12521.78140.06680.4880.1682-0.3179-0.23310.3209-0.1048-0.50660.1663-0.37780.14390.0649-0.1322-0.43690.463631.778546.0375-13.6857
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ E|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ F|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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