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- PDB-4xi5: gHgL of varicella-zoster virus in complex with human neutralizing... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xi5
タイトルgHgL of varicella-zoster virus in complex with human neutralizing antibodies
要素
  • (Envelope glycoprotein ...) x 2
  • Fab-94 heavy chain
  • Fab-94 light chain
キーワードViral Protein/Immune System / complex / neutralization epitope / Viral Protein-Immune System complex
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endosome membrane / host cell Golgi apparatus / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus glycoprotein L, N-terminal / Herpesvirus glycoprotein L, N-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein L / Alphaherpesvirus glycoprotein L (gL) domain profile. / Envelope glycoprotein L / Herpesvirus glycoprotein H main domain / Herpesvirus glycoprotein H / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein H C-terminal domain ...Herpesvirus glycoprotein L, N-terminal / Herpesvirus glycoprotein L, N-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein L / Alphaherpesvirus glycoprotein L (gL) domain profile. / Envelope glycoprotein L / Herpesvirus glycoprotein H main domain / Herpesvirus glycoprotein H / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein H C-terminal domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein H / Envelope glycoprotein L
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 3 strain Oka vaccine (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Xing, Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: A site of varicella-zoster virus vulnerability identified by structural studies of neutralizing antibodies bound to the glycoprotein complex gHgL.
著者: Xing, Y. / Oliver, S.L. / Nguyen, T. / Ciferri, C. / Nandi, A. / Hickman, J. / Giovani, C. / Yang, E. / Palladino, G. / Grose, C. / Uematsu, Y. / Lilja, A.E. / Arvin, A.M. / Carfi, A.
履歴
登録2015年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / citation / entity / entity_src_gen / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein H
B: Envelope glycoprotein L
C: Fab-94 light chain
D: Fab-94 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,7448
ポリマ－161,3324
非ポリマー1,4124
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14620 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area53590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.002, 280.552, 175.302
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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Envelope glycoprotein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein H / gH / Glycoprotein III / GPIII


分子量: 92763.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 3 strain Oka vaccine (ヘルペスウイルス)
遺伝子: gH, ORF37 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q775J3
#2: タンパク質 Envelope glycoprotein L / gL


分子量: 15197.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 3 strain Oka vaccine (ヘルペスウイルス)
遺伝子: gL, ORF60 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9J3N1

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抗体 , 2種, 2分子 CD

#3: 抗体 Fab-94 light chain


分子量: 23172.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 Fab-94 heavy chain


分子量: 30198.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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糖 , 2種, 4分子

#5: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES pH 6.0 and 4% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8852→200 Å / Num. obs: 23170 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 24.4
反射 シェル解像度: 3.8852→3.97 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.753 / Mean I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4XHJ

4xhj


解像度: 3.9→37.322 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2764 1189 5.13 %
Rwork0.2451 --
obs0.2467 23170 98.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→37.322 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9632 0 92 0 9724
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039975
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94413626
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8863497
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061605
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041727
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8852-4.06190.33161390.27492415X-RAY DIFFRACTION88
4.0619-4.27570.29541560.25662715X-RAY DIFFRACTION99
4.2757-4.54320.25111440.22792758X-RAY DIFFRACTION100
4.5432-4.89320.27151320.21272780X-RAY DIFFRACTION100
4.8932-5.38440.28741730.23732760X-RAY DIFFRACTION100
5.3844-6.16050.32861650.25832782X-RAY DIFFRACTION100
6.1605-7.75010.30911450.28582831X-RAY DIFFRACTION100
7.7501-37.32410.24441350.23392940X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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