[日本語] English
万見
- PDB-3kt6: Crystal structure of S. cerevisiae tryptophanyl-tRNA synthetase i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kt6
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae tryptophanyl-tRNA synthetase in complex with Trp
要素Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / tryptophanyl-tRNA synthetase / S. cerevisiae / sulfate ion / amino acid activation / catalytic mechanism / Aminoacyl-tRNA synthetase / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan-tRNA ligase / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / tryptophan-tRNA ligase activity / sequence-specific mRNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tryptophan-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold ...Tryptophan-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRYPTOPHAN / Tryptophan--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zhou, M. / Dong, X. / Zhong, C. / Shen, N. / Ding, J.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: Crystal structures of Saccharomyces cerevisiae tryptophanyl-tRNA synthetase: new insights into the mechanism of tryptophan activation and implications for anti-fungal drug design
著者: Zhou, M. / Dong, X. / Shen, N. / Zhong, C. / Ding, J.
履歴
登録2009年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
B: Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
C: Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
D: Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,86619
ポリマ－200,9924
非ポリマー1,87415
水1,31573
1
A: Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
B: Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,48110
ポリマ－100,4962
非ポリマー9858
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area34230 Å2
手法PISA
2
C: Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
D: Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,3859
ポリマ－100,4962
非ポリマー8897
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area34450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)252.655, 252.655, 111.805
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

-
要素

#1: タンパク質
Tryptophanyl-tRNA synthetase, cytoplasmic / Tryptophan--tRNA ligase / TrpRS


分子量: 50248.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: trpS / プラスミド: pET3E / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12109, tryptophan-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.125214 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.000999 % / Mosaicity: 0.494 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 0.1M HEPES, 2.2M (NH4)2SO4, pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 99766 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 1.218 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.8-2.95.10.36398050.60398.7
2.9-3.025.10.27998730.6998.7
3.02-3.155.20.2199090.88599.5
3.15-3.325.40.1699131.00399.5
3.32-3.535.80.13299801.20899.9
3.53-3.86.50.11399621.512100
3.8-4.187.30.102100151.733100
4.18-4.798.30.092100221.735100
4.79-6.0390.082100771.378100
6.03-508.80.048102100.84599.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KT0

3kt0


解像度: 2.8→47.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.8 / SU B: 23.222 / SU ML: 0.198 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.264 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24665 5014 5 %RANDOM
Rwork0.21617 ---
obs0.21769 94506 99.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 157.05 Å2 / Biso mean: 67.191 Å2 / Biso min: 28.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.44 Å2-1.22 Å20 Å2
2---2.44 Å20 Å2
3---3.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→47.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13104 0 115 73 13292
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02213540
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9431.96118280
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.76751622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.72624.338650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.795152382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4651564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21946
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0210284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1840.26261
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.29314
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2379
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2080.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1660.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7491.58331
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.214213174
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.10635808
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6564.55106
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.136314139
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free1.184373
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.382313219
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 335 -
Rwork0.335 6937 -
all-7272 -
obs--98.54 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る