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Yorodumi- PDB-3ob7: Human Thymidylate Synthase R163K with Cys 195 covalently modified... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ob7 | ||||||
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Title | Human Thymidylate Synthase R163K with Cys 195 covalently modified by Glutathione | ||||||
Components | Thymidylate synthase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / methyltransferase | ||||||
Function / homology | Function and homology information uracil metabolic process / response to organophosphorus / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / response to vitamin A / sequence-specific mRNA binding / cartilage development / tetrahydrofolate interconversion ...uracil metabolic process / response to organophosphorus / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / response to vitamin A / sequence-specific mRNA binding / cartilage development / tetrahydrofolate interconversion / thymidylate synthase activity / folic acid binding / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / developmental growth / response to glucocorticoid / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / response to cytokine / response to progesterone / liver regeneration / response to toxic substance / circadian rhythm / methylation / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.75 Å | ||||||
Authors | Gibson, L.M. / Celeste, L.R. / Lovelace, L.L. / Lebioda, L. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2011 Title: Structures of human thymidylate synthase R163K with dUMP, FdUMP and glutathione show asymmetric ligand binding. Authors: Gibson, L.M. / Celeste, L.R. / Lovelace, L.L. / Lebioda, L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3ob7.cif.gz | 291.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3ob7.ent.gz | 235.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ob7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ob/3ob7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ob/3ob7 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3h9kSC 3hb8C C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35734.926 Da / Num. of mol.: 5 / Mutation: R163K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / Plasmid: pTSO80 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): TX61- / References: UniProt: P04818, thymidylate synthase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.13 Å3/Da / Density % sol: 60.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 278 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 9 Details: 100mM Tris pH9.0,20mM BME, 3mM KH2PO4, 10-20% PEG 4000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 278K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-BM / Wavelength: 0.92 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 17, 2007 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.92 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.65→45.46 Å / Num. all: 63295 / Num. obs: 49621 / % possible obs: 78.4 % / Redundancy: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 2.468 / Net I/σ(I): 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3H9K Resolution: 2.75→45.46 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.79 / FOM work R set: 0.7407 / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Bsol: 49.2094 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 168.91 Å2 / Biso mean: 90.928 Å2 / Biso min: 20.79 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.75→45.46 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50
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Xplor file |
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