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- PDB-4v6d: Crystal structure of the E. coli 70S ribosome in an intermediate ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v6d | |||||||||
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Title | Crystal structure of the E. coli 70S ribosome in an intermediate state of ratcheting | |||||||||
![]() |
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![]() | RIBOSOME / ribosome structure / protein-RNA complex / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / Antibiotic resistance / Repressor / Transcription / Transcription regulation / Transcription termination / Translation regulation / tRNA-binding / Methylation / Endonuclease / Hydrolase / Nuclease | |||||||||
Function / homology | ![]() stringent response / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity ...stringent response / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translational termination / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / DNA endonuclease activity / regulation of DNA-templated transcription elongation / cytosolic ribosome assembly / transcription antitermination / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Zhang, W. / Dunkle, J.A. / Cate, J.H.D. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structures of the ribosome in intermediate States of ratcheting. Authors: Zhang, W. / Dunkle, J.A. / Cate, J.H. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 8.5 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.7 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 4.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 918.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 1.3 MB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABCBACCCADCDAECEAFCFAGCGAHCHAICIAJCJAKCKALCLAMCMANCNAOCOAPCP...
#1: Protein | Mass: 26781.670 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 26031.316 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 23514.199 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 17629.398 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 15727.512 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 20055.156 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 14146.557 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #8: Protein | Mass: 14886.270 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #9: Protein | Mass: 11755.597 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #10: Protein | Mass: 13870.975 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #11: Protein | Mass: 13768.157 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #12: Protein | Mass: 13128.467 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #13: Protein | Mass: 11606.560 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #14: Protein | Mass: 10290.816 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #15: Protein | Mass: 9207.572 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #16: Protein | Mass: 9724.491 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #17: Protein | Mass: 9005.472 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #18: Protein | Mass: 10455.355 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #19: Protein | Mass: 9708.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #20: Protein | Mass: 8524.039 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-RNA chain , 7 types, 10 molecules AAAVCVAWCWBADABBCADB
#21: RNA chain | Mass: 496892.375 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() | ||||||||||
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#22: RNA chain | Mass: 5402.276 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RNA hairpin / Source method: obtained synthetically #23: RNA chain | Mass: 1854.118 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #24: RNA chain | Mass: 941306.188 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #25: RNA chain | | Mass: 38177.762 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #55: RNA chain | | Mass: 495927.719 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #56: RNA chain | | Mass: 37848.555 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules BCDCBDDDBEDEBFDFBGDGBHDHBIDIBJDJBKDKBLDLBMDMBNDNBODOBPDPBQDQ...
-Non-polymers , 3 types, 2083 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#57: Chemical | ChemComp-MG / #58: Chemical | #59: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.35 Å3/Da / Density % sol: 63.3 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 7 Details: 4% PEG 8000, 4% MPD, 3.8 mM MgCl2, 380 mM NH4Cl, 5.5 mM putrescine, 5 mM spermidine, pH 7.0, microbatch, temperature 291K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 15, 2008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.8→100 Å / Num. obs: 438691 / % possible obs: 78.8 % / Redundancy: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Χ2: 1.587 / Net I/σ(I): 9.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.814→75.71 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: -0 / σ(F): 1.33 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.632 Å2 / ksol: 0.252 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 334.42 Å2 / Biso mean: 138.745 Å2 / Biso min: 35.39 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.814→75.71 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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