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- PDB-4v7s: Crystal structure of the E. coli ribosome bound to telithromycin. -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v7s | |||||||||
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Title | Crystal structure of the E. coli ribosome bound to telithromycin. | |||||||||
![]() |
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![]() | RIBOSOME/ANTIBIOTIC / Protein biosynthesis / ribosomes / RNA / tRNA / transfer / telithromycin / ketolide / macrolide / antibiotic / exit / peptidyl / 30S / 70S / 16S / ribosomal subunit / small / RIBOSOME / RIBOSOME-ANTIBIOTIC complex | |||||||||
Function / homology | ![]() stringent response / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity ...stringent response / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translational termination / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / DNA endonuclease activity / regulation of DNA-templated transcription elongation / cytosolic ribosome assembly / transcription antitermination / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Dunkle, J.A. / Xiong, L. / Mankin, A.S. / Cate, J.H.D. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structures of the Escherichia coli ribosome with antibiotics bound near the peptidyl transferase center explain spectra of drug action. Authors: Dunkle, J.A. / Xiong, L. / Mankin, A.S. / Cate, J.H. | |||||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 835.4 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4v7tC ![]() 4v7uC ![]() 4v7vC ![]() 3i1m ![]() 3i1n ![]() 3i1o ![]() 3i1p C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-RNA chain , 5 types, 6 molecules AABADABBCADB
#1: RNA chain | Mass: 496892.375 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() | ||||||
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#22: RNA chain | Mass: 941306.188 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #23: RNA chain | | Mass: 38177.762 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #53: RNA chain | | Mass: 495927.719 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #57: RNA chain | | Mass: 37848.555 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
+30S ribosomal protein ... , 23 types, 40 molecules ABCBACCCADCDAECEAFCFAGAHCHAICIAJCJAKCKALCLAMANCNAOCOAPAQCQAR...
+50S ribosomal protein ... , 30 types, 58 molecules BCDCBDDDBEDEBFBGDGBHDHBIDIBJDJBKDKBLDLBMDMBNDNBODOBPDPBQDQBR...
-Non-polymers , 4 types, 2065 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/TEL.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/TEL.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#59: Chemical | ChemComp-MG / #60: Chemical | ChemComp-TEL / | #61: Chemical | #62: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.34 Å3/Da / Density % sol: 63.21 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 6.5 / Details: PEG8k, MPD, pH 6.5, microbatch, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.25→100 Å / Num. all: 801811 / Num. obs: 801811 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 15.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3I1M, 3I1N, 3I1O, 3I1P Resolution: 3.2547→85.218 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.37 / σ(F): 0.02 / Phase error: 23.5 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.476 Å2 / ksol: 0.226 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2547→85.218 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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