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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ybb | |||||||||
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Title | High-resolution structure of the Escherichia coli ribosome | |||||||||
![]() |
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![]() | RIBOSOME / Protein biosynthesis / ribosomes / RNA / transfer / exit / peptidyl / 30S / 70S / 16S / ribosomal subunit / posttranscriptional modification / posttranslational modification | |||||||||
Function / homology | ![]() stringent response / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity ...stringent response / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translational termination / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / DNA endonuclease activity / regulation of DNA-templated transcription elongation / cytosolic ribosome assembly / transcription antitermination / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Noeske, J. / Wasserman, M.R. / Terry, D.S. / Altman, R.B. / Blanchard, S.C. / Cate, J.H.D. | |||||||||
![]() | ![]() Title: High-resolution structure of the Escherichia coli ribosome. Authors: Noeske, J. / Wasserman, M.R. / Terry, D.S. / Altman, R.B. / Blanchard, S.C. / Cate, J.H. | |||||||||
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Data in CIF | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4v9dS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1
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Components
-RNA chain , 4 types, 6 molecules AABACACBDBDA
#1: RNA chain | Mass: 497404.969 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #22: RNA chain | | Mass: 941809.562 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #23: RNA chain | Mass: 38790.090 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #53: RNA chain | | Mass: 941505.375 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABBBACBCADBDAEBEAFBFAGBGAHBHAIBIAJBJAKBKALBLAMBMANBNAOBOAPBP...
#2: Protein | Mass: 24971.764 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 23078.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 23383.002 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 16361.878 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 12326.251 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 16861.523 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #8: Protein | Mass: 14015.361 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #9: Protein | Mass: 14554.882 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #10: Protein | Mass: 11325.117 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #11: Protein | Mass: 12487.200 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #12: Protein | Mass: 13683.053 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #13: Protein | Mass: 12625.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #14: Protein | Mass: 11475.364 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #15: Protein | Mass: 10159.621 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #16: Protein | Mass: 9207.572 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #17: Protein | Mass: 9263.946 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #18: Protein | Mass: 6466.477 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #19: Protein | Mass: 9057.626 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #20: Protein | Mass: 9577.268 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #21: Protein | Mass: 6629.744 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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+50S ribosomal protein ... , 31 types, 59 molecules CCDCCDCEDECFDFCGDGCHDHCJDJCKDKCLDLCMDMCNDNCODOCPDPCQDQCRDRCS...
-Non-polymers , 14 types, 8296 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/MPD.gif)
![](data/chem/img/PUT.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
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![](data/chem/img/1PE.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/ACY.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/GUN.gif)
![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#56: Chemical | ChemComp-MG / #57: Chemical | ChemComp-PG4 / #58: Chemical | ChemComp-MPD / ( #59: Chemical | ChemComp-PUT / #60: Chemical | #61: Chemical | ChemComp-PEG / #62: Chemical | ChemComp-SPD / #63: Chemical | #64: Chemical | ChemComp-PGE / #65: Chemical | #66: Chemical | ChemComp-EDO / #67: Chemical | ChemComp-GUN / | #68: Chemical | ChemComp-TRS / | #69: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.39 Å3/Da / Density % sol: 63.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 6.5 / Details: PEG8k, MPD |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 1, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→69.388 Å / Num. obs: 3309372 / % possible obs: 86.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.97 % / Biso Wilson estimate: 52.53 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rrim(I) all: 0.169 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 4.77 / Num. measured all: 13135436 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4V9D Resolution: 2.1→69.388 Å / SU ML: 0.36 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 33.45 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 177.73 Å2 / Biso mean: 88.4994 Å2 / Biso min: 42.42 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→69.388 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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