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Yorodumi- PDB-5j91: Structure of the Wild-type 70S E coli ribosome bound to Tigecycline -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5j91 | ||||||
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Title | Structure of the Wild-type 70S E coli ribosome bound to Tigecycline | ||||||
Components |
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Keywords | ribosome/antibiotic / Tigecycline / ribosome / escherichia coli / ribosome-inhibitor complex / ribosome-antibiotic complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information stringent response / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / transcription antitermination factor activity, RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity ...stringent response / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / transcription antitermination factor activity, RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translational termination / DnaA-L2 complex / four-way junction DNA binding / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / response to reactive oxygen species / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / positive regulation of RNA splicing / DNA endonuclease activity / : / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / regulation of cell growth / maintenance of translational fidelity / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / regulation of translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / transferase activity / negative regulation of translation / tRNA binding / molecular adaptor activity / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / mRNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) Escherichia coli K-12 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.96 Å | ||||||
Authors | Cocozaki, A. / Ferguson, A. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2016 Title: Resistance mutations generate divergent antibiotic susceptibility profiles against translation inhibitors. Authors: Cocozaki, A.I. / Altman, R.B. / Huang, J. / Buurman, E.T. / Kazmirski, S.L. / Doig, P. / Prince, D.B. / Blanchard, S.C. / Cate, J.H. / Ferguson, A.D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5j91.cif.gz | 14.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5j91.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 5j91.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j9/5j91 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j9/5j91 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5it8C 5j5bC 5j7lC 5j88C 5j8aC 5jc9C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-RNA chain , 4 types, 6 molecules AABACBDBCADA
#1: RNA chain | Mass: 497404.969 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: GenBank: 675819282 #28: RNA chain | Mass: 38790.090 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: GenBank: 937521852 #31: RNA chain | | Mass: 941809.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: GenBank: 42756 #55: RNA chain | | Mass: 941811.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli K-12 (bacteria) / Production host: Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: GenBank: 802133627 |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABBBACBCADBDAEBEAFBFAGBGAHBHAIBIAJBJAKBKALBLAMBMANBNAOBOAPBP...
#2: Protein | Mass: 24971.764 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7V0 #3: Protein | Mass: 23078.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7V3 #4: Protein | Mass: 23383.002 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7V8 #5: Protein | Mass: 16361.878 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7W1 #6: Protein | Mass: 12326.251 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P02358 #7: Protein | Mass: 16861.523 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P02359 #8: Protein | Mass: 14015.361 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7W7 #9: Protein | Mass: 14554.882 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7X3 #10: Protein | Mass: 11325.117 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7R5 #11: Protein | Mass: 12487.200 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7R9 #12: Protein | Mass: 13683.053 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7S3 #13: Protein | Mass: 12625.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7S9 #14: Protein | Mass: 11475.364 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0AG59 #15: Protein | Mass: 10159.621 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0ADZ4 #16: Protein | Mass: 9207.572 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7T3 #17: Protein | Mass: 9263.946 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0AG63 #18: Protein | Mass: 6466.477 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7T7 #19: Protein | Mass: 9057.626 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7U3 #20: Protein | Mass: 9577.268 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P0A7U7 #21: Protein | Mass: 6629.744 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) / Strain: K12 / References: UniProt: P68679 |
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+50S ribosomal protein ... , 31 types, 59 molecules C1D1C2D2C3D3C4D4C5D5C0D0CCDCCDDDCEDECFDFCGDGCHDHCJDJCKDKCLDL...
-Non-polymers , 15 types, 8300 molecules
#56: Chemical | ChemComp-MG / #57: Chemical | ChemComp-PG4 / #58: Chemical | ChemComp-MPD / ( #59: Chemical | ChemComp-PUT / #60: Chemical | #61: Chemical | #62: Chemical | ChemComp-PEG / #63: Chemical | ChemComp-EDO / #64: Chemical | ChemComp-PGE / #65: Chemical | ChemComp-SPD / #66: Chemical | #67: Chemical | #68: Chemical | ChemComp-GUN / | #69: Chemical | ChemComp-TRS / | #70: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.39 Å3/Da / Density % sol: 63.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 6.5 Details: PEG 8k, Spermidine, Putrescine, Ammonium Chloride, MAgnesium Chloride, MPD, MES pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 25, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.96→48.51 Å / Num. obs: 1150983 / % possible obs: 97.1 % / Redundancy: 3.9 % / Net I/σ(I): 207.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.96→48.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / Rfactor Rfree error: 0 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.362
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Displacement parameters | Biso max: 300 Å2 / Biso mean: 123.72 Å2 / Biso min: 5.89 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.43 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.96→48.51 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.96→3.04 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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