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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4www | |||||||||
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| Title | Crystal structure of the E. coli ribosome bound to CEM-101 | |||||||||
Components |
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Keywords | Ribosome/antibiotic / ribosomes / 70S / macrolide / ketolide / Ribosome-antibiotic complex | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationstringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity ...stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / regulation of DNA-templated transcription elongation / ribosome assembly / transcription elongation factor complex / transcription antitermination / DNA endonuclease activity / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / regulation of translation / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / transferase activity / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | |||||||||
Authors | Dunkle, J.A. / Zhang, W. / Cate, J.H.D. / Mankin, A.S. | |||||||||
Citation | Journal: Antimicrob. Agents Chemother. / Year: 2010Title: Binding and action of CEM-101, a new fluoroketolide antibiotic that inhibits protein synthesis. Authors: Llano-Sotelo, B. / Dunkle, J. / Klepacki, D. / Zhang, W. / Fernandes, P. / Cate, J.H. / Mankin, A.S. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4www.cif.gz | 10.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4www.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 4www.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ww/4www ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ww/4www | HTTPS FTP |
|---|
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3i1m ![]() 3i1n ![]() 3i1o ![]() 3i1p S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-RNA chain , 3 types, 6 molecules RAYARBYBQAXA
| #1: RNA chain | Mass: 941612.375 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: GenBank: 545778205 #2: RNA chain | Mass: 38177.762 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: GenBank: 545778205 #32: RNA chain | Mass: 496892.375 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: GenBank: 545778205 |
|---|
+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules RCYCRDYDREYERFYFRGYGRHYHRIYIRJYJRKYKRLYLRMYMRNYNROYORPYPRQYQ...
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules QBXBQCXCQDXDQEXEQFXFQGXGQHXHQIXIQJXJQKXKQLXLQMXMQNXNQOXOQPXP...
| #33: Protein | Mass: 24253.943 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #34: Protein | Mass: 23078.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #35: Protein | Mass: 23383.002 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #36: Protein | Mass: 15804.282 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #37: Protein | Mass: 11669.371 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #38: Protein | Mass: 16861.523 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #39: Protein | Mass: 14015.361 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #40: Protein | Mass: 14554.882 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #41: Protein | Mass: 11196.988 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #42: Protein | Mass: 12487.200 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #43: Protein | Mass: 13636.961 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #44: Protein | Mass: 12625.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #45: Protein | Mass: 11606.560 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #46: Protein | Mass: 10159.621 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #47: Protein | Mass: 9207.572 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #48: Protein | Mass: 9263.946 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #49: Protein | Mass: 6466.477 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #50: Protein | Mass: 9057.626 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #51: Protein | Mass: 9506.190 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #52: Protein | Mass: 6067.081 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
|---|
-Non-polymers , 4 types, 2072 molecules 






| #53: Chemical | ChemComp-MG / #54: Chemical | ChemComp-EM1 / ( | #55: Chemical | #56: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.37 Å3/Da / Density % sol: 63.5 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 6.5 / Details: PEG8k, MPD |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 12.3.1 / Wavelength: 1.1 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 13, 2009 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3→69.783 Å / Num. obs: 1034420 / % possible obs: 97.76 % / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 68.0827419216 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 8.27 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 3i1m, 3i1n, 3i1o, 3i1p Resolution: 3.1→69.7825450184 Å / SU ML: 0.420806247642 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32616957969 / Phase error: 26.3782671321
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 10.465297947 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→69.7825450184 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
Citation

















PDBj
































