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Yorodumi- PDB-4v6c: Crystal structure of the E. coli 70S ribosome in an intermediate ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v6c | |||||||||
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Title | Crystal structure of the E. coli 70S ribosome in an intermediate state of ratcheting | |||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / ribosome structure / protein-RNA complex / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / Antibiotic resistance / Repressor / Transcription / Transcription regulation / Transcription termination / Translation regulation / Acetylation / tRNA-binding / Methylation / Endonuclease / Hydrolase / Nuclease | |||||||||
Function / homology | Function and homology information stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis ...stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / translational termination / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosome assembly / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA endonuclease activity / ribosomal large subunit assembly / transcription antitermination / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / molecular adaptor activity / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli K-12 (bacteria) Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.19 Å | |||||||||
Authors | Zhang, W. / Dunkle, J.A. / Cate, J.H.D. | |||||||||
Citation | Journal: Science / Year: 2009 Title: Structures of the ribosome in intermediate States of ratcheting. Authors: Zhang, W. / Dunkle, J.A. / Cate, J.H. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4v6c.cif.gz | 8.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4v6c.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 4v6c.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4v6c_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4v6c_full_validation.pdf.gz | 3.7 MB | Display | |
Data in XML | 4v6c_validation.xml.gz | 857.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4v6c_validation.cif.gz | 1.2 MB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v6/4v6c ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v6/4v6c | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABCBACCCADCDAECEAFCFAGCGAHCHAICIAJCJAKCKALCLAMCMANCNAOCOAPCP...
#1: Protein | Mass: 26781.670 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7V0 #2: Protein | Mass: 26031.316 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7V3 #3: Protein | Mass: 23514.199 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7V8 #4: Protein | Mass: 17629.398 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7W1 #5: Protein | Mass: 15727.512 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P02358 #6: Protein | Mass: 20055.156 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P02359 #7: Protein | Mass: 14146.557 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7W7 #8: Protein | Mass: 14886.270 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7X3 #9: Protein | Mass: 11755.597 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7R5 #10: Protein | Mass: 13870.975 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7R9 #11: Protein | Mass: 13768.157 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7S3 #12: Protein | Mass: 13128.467 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7S9 #13: Protein | Mass: 11606.560 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0AG59 #14: Protein | Mass: 10290.816 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0ADZ4 #15: Protein | Mass: 9207.572 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7T3 #16: Protein | Mass: 9724.491 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0AG63 #17: Protein | Mass: 9005.472 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7T7 #18: Protein | Mass: 10455.355 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7U3 #19: Protein | Mass: 9708.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P0A7U7 #20: Protein | Mass: 8524.039 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P68679 |
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-RNA chain , 5 types, 6 molecules AABADABBCADB
#21: RNA chain | Mass: 496892.375 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) | ||||||
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#22: RNA chain | Mass: 941306.188 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) #23: RNA chain | | Mass: 38177.762 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) #53: RNA chain | | Mass: 495927.719 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) #54: RNA chain | | Mass: 37848.555 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) |
+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules BCDCBDDDBEDEBFDFBGDGBHDHBIDIBJDJBKDKBLDLBMDMBNDNBODOBPDPBQDQ...
-Non-polymers , 3 types, 2083 molecules
#55: Chemical | ChemComp-MG / #56: Chemical | #57: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.35 Å3/Da / Density % sol: 63.27 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch Details: 4% PEG 8000, 4% MPD, 3.8 mM MgCl2, 380 mM NH4Cl, 5.5 mM putrescine, 5 mM spermidine, microbatch, temperature 291K PH range: 6.5-7.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.97918 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 15, 2008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.19→200 Å / Num. obs: 905214 / % possible obs: 96.2 % / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Χ2: 1.211 / Net I/σ(I): 6.925 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.19→39.883 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.05 / σ(F): 1.33 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.36 Å2 / ksol: 0.242 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 264.08 Å2 / Biso mean: 86.291 Å2 / Biso min: 9.48 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.19→39.883 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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