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Yorodumi- PDB-4u3n: Crystal structure of CCA trinucleotide bound to the yeast 80S ribosome -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4u3n | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of CCA trinucleotide bound to the yeast 80S ribosome | |||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / translation / 40S / 60S / 80S / eukaryote / RNA-protein complex / inhibitor / antibiotic | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationtriplex DNA binding / ribosome hibernation / translation elongation factor binding / Platelet degranulation / regulation of translational initiation in response to stress / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / regulation of amino acid metabolic process / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / positive regulation of translational fidelity / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling ...triplex DNA binding / ribosome hibernation / translation elongation factor binding / Platelet degranulation / regulation of translational initiation in response to stress / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / regulation of amino acid metabolic process / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / positive regulation of translational fidelity / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / mTORC1-mediated signalling / Protein hydroxylation / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / pre-mRNA 5'-splice site binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / nonfunctional rRNA decay / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / response to cycloheximide / Ribosomal scanning and start codon recognition / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / preribosome, small subunit precursor / telomeric DNA binding / mRNA destabilization / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / negative regulation of translational frameshifting / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / TOR signaling / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / preribosome, large subunit precursor / positive regulation of protein kinase activity / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / translational elongation / ribosomal large subunit export from nucleus / G-protein alpha-subunit binding / 90S preribosome / Ub-specific processing proteases / ribosomal subunit export from nucleus / regulation of translational fidelity / protein-RNA complex assembly / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / translational termination / maturation of LSU-rRNA / ribosomal small subunit export from nucleus / translation regulator activity / translation repressor activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / rescue of stalled ribosome / telomere maintenance / cellular response to amino acid starvation / protein kinase C binding / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / ribosome assembly / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / macroautophagy / small-subunit processome / translational initiation / maintenance of translational fidelity / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / cytoplasmic stress granule / rRNA processing / ribosome biogenesis / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / rRNA binding / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / response to antibiotic / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / DNA binding Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.2 Å | |||||||||
Authors | Garreau de Loubresse, N. / Prokhorova, I. / Yusupova, G. / Yusupov, M. | |||||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2014Title: Structural basis for the inhibition of the eukaryotic ribosome. Authors: Garreau de Loubresse, N. / Prokhorova, I. / Holtkamp, W. / Rodnina, M.V. / Yusupova, G. / Yusupov, M. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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| PDBx/mmCIF format | 4u3n.cif.gz | 19.6 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4u3n.ent.gz | Display | PDB format | |
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-Validation report
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| Data in XML | 4u3n_validation.xml.gz | 9.3 KB | Display | |
| Data in CIF | 4u3n_validation.cif.gz | 310.3 KB | Display | |
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-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4u3mC ![]() 4u3uC ![]() 4u4nC ![]() 4u4oC ![]() 4u4qC ![]() 4u4rC ![]() 4u4uC ![]() 4u4yC ![]() 4u4zC ![]() 4u50C ![]() 4u51C ![]() 4u52C ![]() 4u53C ![]() 4u55C ![]() 4u56C ![]() 4u6fC ![]() 3u5b ![]() 3u5c ![]() 3u5d ![]() 3u5e ![]() 3u5f ![]() 3u5g ![]() 3u5h ![]() 3u5i S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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| Details | there are 2 biological units in the asymetric unit (segid *A and segid *B) |
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Components
-RNA chain , 4 types, 8 molecules 26153748
| #1: RNA chain | Mass: 579761.938 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: GenBank: Z75578.1 #36: RNA chain | Mass: 1097493.875 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: TPG: 329138943 #37: RNA chain | Mass: 38951.105 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: TPG: 329138943 #38: RNA chain | Mass: 50682.922 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: GenBank: 618731124 |
|---|
+40S ribosomal protein ... , 33 types, 62 molecules S0s0S1s1S2s2S3s3S4s4S5s5S6s6S7s7S8s8S9s9C0C1c1C2c2C3c3C4c4C5...
-Ubiquitin-40S ribosomal protein ... , 2 types, 2 molecules E1e1
| #33: Protein | Mass: 8703.462 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: UniProt: P05759 |
|---|---|
| #82: Protein | Mass: 8717.488 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: UniProt: P05759 |
-Protein , 4 types, 7 molecules SRsRSMsMQ0q0p0
| #34: Protein | Mass: 34710.023 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: UniProt: P38011 #35: Protein | Mass: 30048.010 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: UniProt: P39015 #76: Protein | Mass: 6032.321 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: UniProt: P0CH08 #84: Protein | | Mass: 33631.957 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() References: UniProt: P05317 |
|---|
+60S ribosomal protein ... , 40 types, 80 molecules L2l2L3l3L4l4L5l5L6l6L7l7L8l8L9l9M0m0M1m1M3m3M4m4M5m5M6m6M7m7...
-UNKNOWN PROTEIN ... , 3 types, 3 molecules m2p1p2
| #83: Protein | Mass: 13634.798 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() |
|---|---|
| #85: Protein/peptide | Mass: 4017.944 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() |
| #86: Protein/peptide | Mass: 3932.839 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() |
-Non-polymers , 5 types, 2563 molecules 








| #87: Chemical | ChemComp-MG / #88: Chemical | ChemComp-OHX / #89: Chemical | ChemComp-ZN / #90: Chemical | #91: Chemical | ChemComp-C / |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.92 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: PEG 20K, KSCN, Mg Acetate, Tris-Acetate, Glycerol, Spermidine |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 1, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.2→49.817 Å / Num. obs: 1214490 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.22 % / Biso Wilson estimate: 70.5 Å2 / Rmerge F obs: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.308 / Rrim(I) all: 0.337 / Χ2: 0.91 / Net I/σ(I): 6.46 / Num. measured all: 7440724 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 3U5B, 3U5C, 3U5D, 3U5E, 3U5F, 3U5G, 3U5H, 3U5I3u5bPDB Unreleased entry3u5cPDB Unreleased entry3u5dPDB Unreleased entry3u5ePDB Unreleased entry3u5fPDB Unreleased entry3u5gPDB ...Starting model: 3U5B, 3U5C, 3U5D, 3U5E, 3U5F, 3U5G, 3U5H, 3U5I Resolution: 3.2→49.817 Å / FOM work R set: 0.8333 / SU ML: 0.41 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 23.13 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 382.99 Å2 / Biso mean: 70.82 Å2 / Biso min: 0.05 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.2→49.817 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
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