+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4u3m | |||||||||
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Title | Crystal structure of Anisomycin bound to the yeast 80S ribosome | |||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / translation / 40S / 60S / 80S / eukaryote / RNA-protein complex / inhibitor / antibiotic | |||||||||
Function / homology | Function and homology information triplex DNA binding / ribosome hibernation / translation elongation factor binding / Platelet degranulation / regulation of translational initiation in response to stress / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of translational fidelity ...triplex DNA binding / ribosome hibernation / translation elongation factor binding / Platelet degranulation / regulation of translational initiation in response to stress / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of translational fidelity / RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / mTORC1-mediated signalling / Protein hydroxylation / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / nonfunctional rRNA decay / pre-mRNA 5'-splice site binding / preribosome, small subunit precursor / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Ribosomal scanning and start codon recognition / response to cycloheximide / telomeric DNA binding / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA destabilization / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / preribosome, large subunit precursor / regulation of amino acid metabolic process / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / translational elongation / ribosomal large subunit export from nucleus / 90S preribosome / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of protein kinase activity / TOR signaling / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of translational fidelity / Ub-specific processing proteases / protein-RNA complex assembly / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / translational termination / translation regulator activity / translation repressor activity / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / maturation of LSU-rRNA / telomere maintenance / cellular response to amino acid starvation / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosome assembly / rescue of stalled ribosome / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / translational initiation / macroautophagy / protein kinase C binding / maintenance of translational fidelity / cytoplasmic stress granule / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosome biogenesis / ribosome binding / ribosomal small subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / translation / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / response to antibiotic / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3 Å | |||||||||
Authors | Garreau de Loubresse, N. / Prokhorova, I. / Yusupova, G. / Yusupov, M. | |||||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2014 Title: Structural basis for the inhibition of the eukaryotic ribosome. Authors: Garreau de Loubresse, N. / Prokhorova, I. / Holtkamp, W. / Rodnina, M.V. / Yusupova, G. / Yusupov, M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb4u3m.ent.gz | Display | PDB format | |
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Others | Other downloads |
-Validation report
Data in XML | 4u3m_validation.xml.gz | 1.9 KB | Display | |
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Data in CIF | 4u3m_validation.cif.gz | 303 B | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u3/4u3m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u3/4u3m | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4u3nC 4u3uC 4u4nC 4u4oC 4u4qC 4u4rC 4u4uC 4u4yC 4u4zC 4u50C 4u51C 4u52C 4u53C 4u55C 4u56C 4u6fC 3u5b 3u5c 3u5d 3u5e 3u5f 3u5g 3u5h 3u5i S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Details | there are 2 biological units in the asymetric unit (segid *A and segid *B) |
-Components
-RNA chain , 4 types, 8 molecules 26153748
#1: RNA chain | Mass: 579761.938 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: GenBank: Z75578.1 #36: RNA chain | Mass: 1097493.875 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: TPG: 329138943 #37: RNA chain | Mass: 38951.105 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: TPG: 329138943 #38: RNA chain | Mass: 50682.922 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: GenBank: 618731124 |
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+40S ribosomal protein ... , 32 types, 62 molecules S0s0S1s1S2s2S3s3S4s4S5s5S6s6S7s7S8s8S9s9C0c0C1c1C2c2C3c3C4c4...
-Ubiquitin-40S ribosomal protein ... , 2 types, 2 molecules E1e1
#33: Protein | Mass: 8703.462 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: UniProt: P05759 |
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#81: Protein | Mass: 8717.488 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: UniProt: P05759 |
-Protein , 4 types, 7 molecules SRsRSMsMQ0q0p0
#34: Protein | Mass: 34710.023 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: UniProt: P38011 #35: Protein | Mass: 30048.010 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: UniProt: P39015 #76: Protein | Mass: 6032.321 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: UniProt: P0CH08 #83: Protein | | Mass: 33617.930 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) References: UniProt: P05317 |
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+60S ribosomal protein ... , 40 types, 80 molecules L2l2L3l3L4l4L5l5L6l6L7l7L8l8L9l9M0m0M1m1M3m3M4m4M5m5M6m6M7m7...
-UNKNOWN PROTEIN ... , 3 types, 3 molecules m2p1p2
#82: Protein | Mass: 13634.798 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) |
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#84: Protein/peptide | Mass: 4017.944 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) |
#85: Protein/peptide | Mass: 3932.839 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508 / S288c (yeast) |
-Non-polymers , 4 types, 2561 molecules
#86: Chemical | ChemComp-MG / #87: Chemical | ChemComp-OHX / #88: Chemical | ChemComp-ZN / #89: Chemical | |
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-Details
Has protein modification | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: PEG 20K, KSCN, Mg Acetate, Tris-Acetate, Glycerol, Spermidine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 1, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3→99.795 Å / Num. obs: 1479440 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 12.94 % / Biso Wilson estimate: 74.79 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.3 / Rrim(I) all: 0.311 / Χ2: 0.992 / Net I/σ(I): 8.36 / Num. measured all: 20088881 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3U5B, 3U5C, 3U5D, 3U5E, 3U5F, 3U5G, 3U5H, 3U5I3u5bPDB Unreleased entry3u5cPDB Unreleased entry3u5dPDB Unreleased entry3u5ePDB Unreleased entry3u5fPDB Unreleased entry3u5gPDB ...Starting model: 3U5B, 3U5C, 3U5D, 3U5E, 3U5F, 3U5G, 3U5H, 3U5I Resolution: 3→99.795 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 24.45 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 276.48 Å2 / Biso mean: 70.0499 Å2 / Biso min: 20 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3→99.795 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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