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Yorodumi- PDB-4ts9: Crystal structure of wild type E. Coli purine nucleoside phosphor... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ts9 | ||||||
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Title | Crystal structure of wild type E. Coli purine nucleoside phosphorylase with 6 FMC molecules | ||||||
Components | Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Purine nucleoside phosphorylase / formicyn A | ||||||
Function / homology | Function and homology information purine nucleoside interconversion / guanosine phosphorylase activity / purine nucleoside catabolic process / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity / DNA damage response / membrane / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.77 Å | ||||||
Authors | Stefanic, Z. / Bzowska, A. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2018 Title: Crystallographic snapshots of ligand binding to hexameric purine nucleoside phosphorylase and kinetic studies give insight into the mechanism of catalysis. Authors: Stefanic, Z. / Narczyk, M. / Mikleusevic, G. / Kazazic, S. / Bzowska, A. / Luic, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ts9.cif.gz | 168.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ts9.ent.gz | 131.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ts9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ts/4ts9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ts/4ts9 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4ts3C 4ttaC 4ttiC 4ttjC 1k9sS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | The biological assembly is a hexamer generated from the trimer in the asymmetric unit by the operation: -X+Y, Y, -Z+1/2 |
-Components
#1: Protein | Mass: 25735.658 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: U0SVH6, UniProt: P0ABP8*PLUS, purine-nucleoside phosphorylase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.3 Å3/Da / Density % sol: 62.1 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.2 / Details: 50 mM citric buffer, 32 % ammonium sulphate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.97977 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 3, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97977 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.77→48.17 Å / Num. obs: 98266 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 39 % / Biso Wilson estimate: 24.012 Å2 / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rrim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 42.19 / Num. measured all: 3871879 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1K9S Resolution: 1.77→48.16 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.18 / FOM work R set: 0.9016 / SU ML: 0.12 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 16.05 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 109.57 Å2 / Biso mean: 21.4381 Å2 / Biso min: 6.21 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.77→48.16 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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