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- PDB-4qxu: Novel Inhibition Mechanism of Membrane Metalloprotease by an Exos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qxu
タイトルNovel Inhibition Mechanism of Membrane Metalloprotease by an Exosite-Swiveling Conformational antibody
要素
  • Matrix metalloproteinase-14
  • anti_MT1-MMP Heavy chain
  • anti_MT1-MMP Light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Israel Structural Proteomics Center / ISPC / Igg fold
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / positive regulation of macrophage migration / craniofacial suture morphogenesis / macropinosome / response to odorant / chondrocyte proliferation / head development / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration ...membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / positive regulation of macrophage migration / craniofacial suture morphogenesis / macropinosome / response to odorant / chondrocyte proliferation / head development / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration / tissue remodeling / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / endochondral ossification / embryonic cranial skeleton morphogenesis / intermediate filament cytoskeleton / endothelial cell proliferation / zymogen activation / positive regulation of B cell differentiation / positive regulation of myotube differentiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / negative regulation of Notch signaling pathway / response to mechanical stimulus / regulation of protein localization to plasma membrane / ovarian follicle development / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / lung development / skeletal system development / cell motility / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / protein processing / Golgi lumen / response to estrogen / male gonad development / integrin binding / melanosome / positive regulation of cell growth / response to oxidative stress / cytoplasmic vesicle / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / angiogenesis / endopeptidase activity / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / PGBD superfamily / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats ...Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / PGBD superfamily / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Matrix metalloproteinase-14
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Udi, Y. / Grossman, M. / Solomonov, I. / Dym, O. / Rozenberg, H. / Moreno, v. / Cuiniasse, P. / Dive, V. / Arroyo, A.G. / Sagi, I. / Israel Structural Proteomics Center (ISPC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Inhibition mechanism of membrane metalloprotease by an exosite-swiveling conformational antibody.
著者: Udi, Y. / Grossman, M. / Solomonov, I. / Dym, O. / Rozenberg, H. / Moreno, V. / Cuniasse, P. / Dive, V. / Arroyo, A.G. / Sagi, I.
履歴
登録2014年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月31日Group: Database references
改定 1.22015年1月28日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: anti_MT1-MMP Light chain
H: anti_MT1-MMP Heavy chain
K: Matrix metalloproteinase-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6425
ポリマ－50,4503
非ポリマー1922
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5510 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area19550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.560, 79.560, 93.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 anti_MT1-MMP Light chain


分子量: 24124.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 抗体 anti_MT1-MMP Heavy chain


分子量: 24995.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド Matrix metalloproteinase-14 / MMP-14 / MMP-X1 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MT-MMP 1 / MTMMP1 / Membrane-type-1 ...MMP-14 / MMP-X1 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MT-MMP 1 / MTMMP1 / Membrane-type-1 matrix metalloproteinase / MT1-MMP / MT1MMP


分子量: 1330.422 Da / 分子数: 1 / Fragment: peptide (unp residues 218-228) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P50281, membrane-type matrix metalloproteinase-1
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M (NH4)2SO4, 0.01M MgCl2 0.05M MES, 16% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97624 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97624 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 27071 / Num. obs: 24287 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / % possible all: 78.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4OUU

4ouu


解像度: 2.3→48.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 8.13 / SU ML: 0.194 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.365 / ESU R Free: 0.277 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29336 1229 5.1 %RANDOM
Rwork0.24307 ---
obs0.24567 22973 89.41 %-
all-25694 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.424 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å2-0 Å2
2--0.63 Å2-0 Å2
3----0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→48.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3419 0 10 15 3444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.023544
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023192
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7831.954837
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.923.0027373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7865457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.85724140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.63815546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2311516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2544
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214043
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02805
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.439 77 -
Rwork0.376 1472 -
obs--78.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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