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- PDB-4pzi: Zinc finger region of MLL2 in complex with CpG DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pzi
タイトルZinc finger region of MLL2 in complex with CpG DNA
要素
  • DNA (5'-D(*GP*CP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*TP*GP*GP*C)-3')
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2B
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / zinc finger / dna-binding / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL1/2 complex / histone H3K4 methyltransferase activity / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines ...[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL1/2 complex / histone H3K4 methyltransferase activity / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / methylation / positive regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
KMT2B, ePHD domain / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus ...KMT2B, ePHD domain / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Histone-lysine N-methyltransferase 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Chao, X. / Tempel, W. / Liu, K. / Dong, A. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: DNA Sequence Recognition of Human CXXC Domains and Their Structural Determinants.
著者: Xu, C. / Liu, K. / Lei, M. / Yang, A. / Li, Y. / Hughes, T.R. / Min, J.
履歴
登録2014年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase 2B
B: DNA (5'-D(*GP*CP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*TP*GP*GP*C)-3')
C: DNA (5'-D(*GP*CP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*TP*GP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0236
ポリマ－14,8923
非ポリマー1313
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3080 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area7460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.736, 41.005, 55.508
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.240, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細biological unit has not been determined

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2B / Lysine N-methyltransferase 2B / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 4 / Trithorax ...Lysine N-methyltransferase 2B / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 4 / Trithorax homolog 2 / WW domain-binding protein 7 / WBP-7


分子量: 7563.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2B, HRX2, KIAA0304, MLL2, MLL4, TRX2, WBP7 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9UMN6, histone-lysine N-methyltransferase
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*TP*GP*GP*C)-3')


分子量: 3664.380 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic dna
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.7 %
結晶化温度: 291 K / pH: 8.5
詳細: 25% PEG-3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M TRIS, pH 8.5, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→35.36 Å / Num. obs: 8659 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.15-2.223.71.131.42711729100
8.87-35.363.20.02452.641413095

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.2.14データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.13データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: structure of isomorphous crystal was solved by molecular replacement using currently unpublished models of same protein and DNA, respectively.

解像度: 2.15→34.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / WRfactor Rfree: 0.2545 / WRfactor Rwork: 0.206 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7123 / SU B: 15.511 / SU ML: 0.204 / SU R Cruickshank DPI: 0.2259 / SU Rfree: 0.2013 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.226 / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: coot was used for interactive model building. Model geometry was assessed with molprobity. I note the poor side chain fit of His-957 to electron density. I attempted modeling an alternate ...詳細: coot was used for interactive model building. Model geometry was assessed with molprobity. I note the poor side chain fit of His-957 to electron density. I attempted modeling an alternate conformation in which N-terminal extension of main chain and this side chain are switched, but abandoned the attempt after failing to fit a good rotamer to the density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2728 398 4.6 %RANDOM
Rwork0.2258 ---
obs0.228 8658 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 125.63 Å2 / Biso mean: 61.8311 Å2 / Biso min: 30.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.74 Å20 Å20.68 Å2
2---2.17 Å2-0 Å2
3---2.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→34.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数441 486 3 8 938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0151001
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02697
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4341.4991441
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2613.011605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.77561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.20621.76517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.0051582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.299155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02810
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7943.106245
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7793.107244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9624.656305
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 28 -
Rwork0.343 582 -
all-610 -
obs--99.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6491-0.87430.25447.2098-0.23967.0875-0.00270.4103-0.0876-0.1508-0.06790.13140.3874-0.04850.07060.1359-0.0387-0.05340.0763-0.01470.194983.187133.014217.1601
27.24953.270.74846.71470.15715.2408-0.0972-0.14820.0808-0.08630.0367-0.1079-0.21770.17820.06050.1412-0.0295-0.0030.25010.03920.17783.171841.529310.8417
37.98643.37431.23897.40870.00936.0651-0.21910.26830.8885-0.35050.22440.0801-0.36460.0102-0.00530.1165-0.026-0.10090.16940.01920.264781.92642.680511.0556
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A956 - 1016
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 12
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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