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万見
- PDB-4pii: Crystal structure of hypothetical protein PF0907 from pyrococcus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pii
タイトルCrystal structure of hypothetical protein PF0907 from pyrococcus furiosus solved by sulfur SAD using Swiss light source data
要素N-glycosylase/DNA lyase
キーワードUNKNOWN FUNCTION / SULFUR SAD / SOUTHEAST COLLABORATORY FOR STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS / SECSG
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidized base lesion DNA N-glycosylase activity / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair
類似検索 - 分子機能
N-glycosylase/DNA lyase-like / N-glycosylase/DNA lyase / N-glycosylase/DNA lyase / Helix-hairpin-Helix base-excision DNA repair enzymes (C-terminal) / Endonuclease Iii, domain 2 / Hypothetical protein; domain 2 / Endonuclease III; domain 1 / DNA glycosylase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / N-glycosylase/DNA lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Weinert, T. / Waltersperger, S. / Olieric, V. / Panepucci, E. / Chen, L. / Rose, J.P. / Wang, M. / Wang, B.C. / Southeast Collaboratory for Structural Genomics (SECSG)
引用ジャーナル: Nat.Methods / 年: 2015
タイトル: Fast native-SAD phasing for routine macromolecular structure determination.
著者: Weinert, T. / Olieric, V. / Waltersperger, S. / Panepucci, E. / Chen, L. / Zhang, H. / Zhou, D. / Rose, J. / Ebihara, A. / Kuramitsu, S. / Li, D. / Howe, N. / Schnapp, G. / Pautsch, A. / ...著者: Weinert, T. / Olieric, V. / Waltersperger, S. / Panepucci, E. / Chen, L. / Zhang, H. / Zhou, D. / Rose, J. / Ebihara, A. / Kuramitsu, S. / Li, D. / Howe, N. / Schnapp, G. / Pautsch, A. / Bargsten, K. / Prota, A.E. / Surana, P. / Kottur, J. / Nair, D.T. / Basilico, F. / Cecatiello, V. / Pasqualato, S. / Boland, A. / Weichenrieder, O. / Wang, B.C. / Steinmetz, M.O. / Caffrey, M. / Wang, M.
履歴
登録2014年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月12日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-glycosylase/DNA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,68611
ポリマ－29,2981
非ポリマー38810
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.430, 98.430, 65.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-414-

HOH

21A-429-

HOH

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要素

#1: タンパク質 N-glycosylase/DNA lyase / 8-oxoguanine DNA glycosylase / AGOG / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / AP lyase


分子量: 29298.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: PF0904 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8U2D5, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.3
詳細: 0.1 M HEPES buffer containing 3.5M NaCl at pH 7.3. MODIFIED MICROBATCH, TEMPERATURE 291K
PH範囲: 7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 2.066 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 2.066 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→50 Å / Num. obs: 23632 / % possible obs: 90.4 % / 冗長度: 15.4 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 40.45

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SHELXDE位相決定
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.17→49.215 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.28 / 位相誤差: 25.55 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2344 2230 10.07 %RANDOM
Rwork0.1728 ---
obs0.1788 22138 86.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→49.215 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1904 0 14 71 1989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081956
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0832649
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.618714
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006330
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.17-2.2020.339780.321896X-RAY DIFFRACTION6
2.202-2.25330.2818640.1913526X-RAY DIFFRACTION37
2.2533-2.30960.27291100.1824900X-RAY DIFFRACTION65
2.3096-2.37210.26271360.18031254X-RAY DIFFRACTION86
2.3721-2.44190.24551600.18161404X-RAY DIFFRACTION98
2.4419-2.52070.26871600.18321428X-RAY DIFFRACTION100
2.5207-2.61080.2861700.1911394X-RAY DIFFRACTION100
2.6108-2.71530.26761520.17331452X-RAY DIFFRACTION100
2.7153-2.83890.23431580.21400X-RAY DIFFRACTION100
2.8389-2.98850.28061680.19991450X-RAY DIFFRACTION100
2.9885-3.17570.29991560.20331424X-RAY DIFFRACTION100
3.1757-3.42090.22641400.20081444X-RAY DIFFRACTION100
3.4209-3.7650.26571520.16891458X-RAY DIFFRACTION100
3.765-4.30950.21141440.14931446X-RAY DIFFRACTION100
4.3095-5.42850.20382020.15061396X-RAY DIFFRACTION100
5.4285-49.22780.17291500.15131436X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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