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- PDB-4pc7: Elongation factor Tu:Ts complex in a near GTP conformation. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pc7
タイトルElongation factor Tu:Ts complex in a near GTP conformation.
要素(Elongation factor ...) x 2
キーワードTRANSLATION / G:GEF:Nucleotide complex / Elongation factor / Protein synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Elongation factor Ts, dimerisation domain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / : / Tetrahydropterin Synthase; Chain A ...Elongation factor Ts, dimerisation domain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / : / Tetrahydropterin Synthase; Chain A / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / UBA-like superfamily / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Chem-PUL / Elongation factor Ts / Elongation factor Tu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.6003 Å
データ登録者Thirup, S.S.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structural outline of the detailed mechanism for elongation factor Ts-mediated guanine nucleotide exchange on elongation factor Tu.
著者: Thirup, S.S. / Van, L.B. / Nielsen, T.K. / Knudsen, C.R.
履歴
登録2014年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22015年7月15日Group: Database references
改定 1.32018年3月7日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / exptl_crystal / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol / _pdbx_entity_nonpoly.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Tu 1
C: Elongation factor Ts
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0595
ポリマ－73,6732
非ポリマー1,3863
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area30110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.820, 122.820, 173.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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Elongation factor ... , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Elongation factor Tu 1 / EF-Tu 1 / P-43


分子量: 43340.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: tufA, b3339, JW3301 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CE47
#2: タンパク質 Elongation factor Ts / EF-Ts


分子量: 30332.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: tsf, b0170, JW0165 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6P1

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非ポリマー , 4種, 4分子

#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-PUL / (1S,2S,3E,5E,7E,10S,11S,12S)-12-[(2R,4E,6E,8Z,10R,12E,14E,16Z,18S,19Z)-10,18-DIHYDROXY-12,16,19-TRIMETHYL-11,22-DIOXOOX ACYCLODOCOSA-4,6,8,12,14,16,19-HEPTAEN-2-YL]-2,11-DIHYDROXY-1,10-DIMETHYL-9-OXOTRIDECA-3,5,7-TRIEN-1-YL 6-DEOXY-2,4-DI-O-METHYL-BETA-L-GALACTOPYRANOSIDE / PULVOMYCIN


分子量: 839.019 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H66O13
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.99 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Tris, 1.8M (NH4)2SO4, 0.5mM GDPNP, 0.15mM pulvomycin, 10mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→29.5 Å / Num. obs: 17862 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 3.5→3.7 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.538 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: dev_1702) / 分類: 精密化
精密化解像度: 3.6003→29.5 Å / SU ML: 0.72 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 36.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2831 890 4.98 %random
Rwork0.2554 ---
obs0.2567 17857 99.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6003→29.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4794 0 93 1 4888
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024961
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5736701
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7011852
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.026776
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002869
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6003-3.82540.4521460.40652777X-RAY DIFFRACTION100
3.8254-4.120.33581510.33412805X-RAY DIFFRACTION100
4.12-4.53330.31071470.2892818X-RAY DIFFRACTION100
4.5333-5.18620.25591490.25332833X-RAY DIFFRACTION100
5.1862-6.52240.30491480.27162838X-RAY DIFFRACTION100
6.5224-29.50140.21681490.17832896X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.12881.40060.99574.06751.90594.8933-0.1482-0.09850.20150.00830.2043-0.1073-0.74660.2499-0.12610.6082-0.06350.08030.6170.1141.0791-21.682471.241358.0941
24.4501-0.13841.91571.3850.74043.4063-0.54170.93741.0962-0.1930.04460.1218-1.90040.83420.53271.8706-0.3197-0.27520.99890.3281.5742-16.438595.797348.581
37.26182.69571.20667.09322.4349.33830.2583-1.0393-2.23770.28130.252-1.1480.2666-0.5322-0.43150.83270.2456-0.12641.1189-0.04321.47751.861466.353774.7292
47.1555-3.0258-1.41952.45550.1247.7116-0.7778-0.08640.7655-0.41070.51790.3355-0.77330.18920.23661.4139-0.1859-0.2770.7186-0.11571.3617-0.505594.302390.0731
53.18930.223-0.2236.10341.74572.24630.25631.1603-0.2013-0.6917-0.2204-0.5651-0.54481.40750.01371.2629-0.1192-0.03311.84240.00541.339517.04184.303872.4258
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 8 through 210 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 211 through 393 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 1 through 52 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 53 through 163 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 164 through 266 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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