+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4pc1 | ||||||
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Title | Elongation Factor Tu:Ts complex with a bound phosphate | ||||||
Components | (Elongation factor ...) x 2 | ||||||
Keywords | TRANSLATION / G:GEF complex / elongation factor / Protein synthesis | ||||||
Function / homology | Function and homology information guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Thirup, S.S. | ||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2015 Title: Structural outline of the detailed mechanism for elongation factor Ts-mediated guanine nucleotide exchange on elongation factor Tu. Authors: Thirup, S.S. / Van, L.B. / Nielsen, T.K. / Knudsen, C.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4pc1.cif.gz | 745.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4pc1.ent.gz | 632.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4pc1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4pc1_validation.pdf.gz | 485.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4pc1_full_validation.pdf.gz | 493.1 KB | Display | |
Data in XML | 4pc1_validation.xml.gz | 59.5 KB | Display | |
Data in CIF | 4pc1_validation.cif.gz | 92 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pc/4pc1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pc/4pc1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4pc2C 4pc3C 4pc6C 4pc7C 1tuiS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Elongation factor ... , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 43340.465 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / DH10B / Gene: tufA, tuf, ECDH10B_3514 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: B1X6I9, UniProt: A0A0M3KKV1*PLUS #2: Protein | Mass: 30332.795 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: tsf, BN17_45931, ECs0172, LF82_2325 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: C3TPM7 |
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-Non-polymers , 5 types, 1410 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-TRS / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 100 mM Hepes,22% PEG 6000, 150mM NaCl, 10% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SRS / Beamline: PX9.5 / Wavelength: 0.9215 Å |
Detector | Type: MAR scanner 300 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Aug 10, 1995 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9215 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→68.8 Å / Num. obs: 118029 / % possible obs: 96.8 % / Redundancy: 2.7 % / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 11.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→2 Å / Redundancy: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.658 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 97.2 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: dev_1593) / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Starting model: PDB ENTRY 1TUI Resolution: 1.95→68.786 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 20.52 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→68.786 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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