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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4pc3 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Elongation factor Tu:Ts complex with partially bound GDP | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | TRANSLATION / G:GEF:GDP complex / Elongation factor / Protein synthesis | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationguanyl-nucleotide exchange factor complex / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8313 Å | ||||||
Authors | Thirup, S.S. | ||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2015Title: Structural outline of the detailed mechanism for elongation factor Ts-mediated guanine nucleotide exchange on elongation factor Tu. Authors: Thirup, S.S. / Van, L.B. / Nielsen, T.K. / Knudsen, C.R. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4pc3.cif.gz | 761.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4pc3.ent.gz | 646.7 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4pc3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4pc3_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4pc3_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
| Data in XML | 4pc3_validation.xml.gz | 57.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 4pc3_validation.cif.gz | 86.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pc/4pc3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pc/4pc3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4pc1SC ![]() 4pc2C ![]() 4pc6C ![]() 4pc7C S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
| ||||||||
| 2 | ![]()
| ||||||||
| Unit cell |
|
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Components
| #1: Protein | Mass: 43340.465 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 30332.795 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.66 Å3/Da / Density % sol: 53.74 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 100 mM MES, 15% PEG 6000, 2.5% glucose, 76mM NH4 CH3COO, 100mM NH4-citrate, 5mM MgCl2, 1mM GDP |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I711 / Wavelength: 1.033 Å |
| Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Dec 3, 2003 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.83→58.92 Å / Num. obs: 136637 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 16.3 |
| Reflection shell | Resolution: 1.83→1.95 Å / Redundancy: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 98.2 |
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Processing
| Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: dev_1702) / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 4PC1 Resolution: 1.8313→58.92 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / Phase error: 19.15 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 1 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8313→58.92 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
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