+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4pc3 | ||||||
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Title | Elongation factor Tu:Ts complex with partially bound GDP | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSLATION / G:GEF:GDP complex / Elongation factor / Protein synthesis | ||||||
Function / homology | Function and homology information guanyl-nucleotide exchange factor complex / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8313 Å | ||||||
Authors | Thirup, S.S. | ||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2015 Title: Structural outline of the detailed mechanism for elongation factor Ts-mediated guanine nucleotide exchange on elongation factor Tu. Authors: Thirup, S.S. / Van, L.B. / Nielsen, T.K. / Knudsen, C.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4pc3.cif.gz | 761.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4pc3.ent.gz | 646.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4pc3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4pc3_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4pc3_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | 4pc3_validation.xml.gz | 57.2 KB | Display | |
Data in CIF | 4pc3_validation.cif.gz | 86.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pc/4pc3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pc/4pc3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4pc1SC 4pc2C 4pc6C 4pc7C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 43340.465 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: tufA, b3339, JW3301 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0CE47 #2: Protein | Mass: 30332.795 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: tsf, b0170, JW0165 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0A6P1 #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.66 Å3/Da / Density % sol: 53.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 100 mM MES, 15% PEG 6000, 2.5% glucose, 76mM NH4 CH3COO, 100mM NH4-citrate, 5mM MgCl2, 1mM GDP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I711 / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Dec 3, 2003 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.83→58.92 Å / Num. obs: 136637 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 16.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.83→1.95 Å / Redundancy: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 98.2 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: dev_1702) / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4PC1 Resolution: 1.8313→58.92 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / Phase error: 19.15 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8313→58.92 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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