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Yorodumi- PDB-3g68: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE PHOSPHOSUGAR ISOMERASE (CD3275) F... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3g68 | ||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE PHOSPHOSUGAR ISOMERASE (CD3275) FROM CLOSTRIDIUM DIFFICILE 630 AT 1.80 A RESOLUTION | ||||||
Components | Putative phosphosugar isomerase | ||||||
Keywords | ISOMERASE / PUTATIVE PHOSPHOSUGAR ISOMERASE / SIS DOMAIN / DOUBLE-SIS DOMAIN PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information carbohydrate derivative metabolic process / carbohydrate derivative binding / isomerase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Clostridium difficile (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of double-SIS domain protein (YP_001089791.1) from Clostridium difficile 630 at 1.80 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3g68.cif.gz | 163.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3g68.ent.gz | 132.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3g68.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g6/3g68 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g6/3g68 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
-Components
#1: Protein | Mass: 40365.500 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Clostridium difficile (bacteria) / Strain: 630 / Gene: CD3275, YP_001089791.1 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q180C0 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.12 Å3/Da / Density % sol: 42.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5 Details: NANODROP, 0.20M (NH4)2H Citrate, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 0.97967, 0.94645 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 12, 2008 / Details: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) Double Crystal / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.8→28.989 Å / Num. obs: 55259 / % possible obs: 88.4 % / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 13.458 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 4.412 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.8→28.989 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 5.102 / SU ML: 0.081 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.128 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. CITRATE AND ETHYLENE GLYCOL MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO SOLUTION ARE MODELED. THE CITRATE MOLECULE SITS IN THE ACTIVE SITE. 5. REGIONS COVERING RESIDUES B70-83 AND B94-110 HAVE POOR ELECTRON DENSITY. 6. THE TLS DEFINITION WAS GENERATED USING THE TLSMD SERVER.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 69.57 Å2 / Biso mean: 17.311 Å2 / Biso min: 3.28 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→28.989 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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