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万見
- PDB-2aka: Structure of the nucleotide-free myosin II motor domain from Dict... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aka
タイトルStructure of the nucleotide-free myosin II motor domain from Dictyostelium discoideum fused to the GTPase domain of dynamin 1 from Rattus norvegicus
要素
  • Dynamin-1
  • LINKER
  • myosin II heavy chain
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / fusion protein / GTPase domain / dynamin / myosin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of synaptic vesicle recycling / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / presynaptic endocytic zone membrane / calcium-dependent ATPase activity / pseudopodium retraction / uropod retraction / varicosity / cytoplasmic actin-based contraction involved in forward cell motility ...positive regulation of synaptic vesicle recycling / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / presynaptic endocytic zone membrane / calcium-dependent ATPase activity / pseudopodium retraction / uropod retraction / varicosity / cytoplasmic actin-based contraction involved in forward cell motility / phagocytic cup base / pathogen-containing vacuole / response to differentiation-inducing factor 1 / equatorial cell cortex / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / contractile actin filament bundle assembly / cell trailing edge / contractile vacuole organization / myosin filament assembly / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / aggregation involved in sorocarp development / culmination involved in sorocarp development / RHO GTPases activate PAKs / adenyl nucleotide binding / hypotonic response / actomyosin contractile ring / dynamin GTPase / uropod / MHC class II antigen presentation / chromaffin granule / regulation of vesicle size / photoreceptor ribbon synapse / Recycling pathway of L1 / apical cortex / detection of mechanical stimulus / negative regulation of actin filament polymerization / actin-myosin filament sliding / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / endosome organization / Clathrin-mediated endocytosis / bleb assembly / actomyosin / substrate-dependent cell migration, cell extension / membrane coat / filopodium assembly / myosin filament / early phagosome / G protein-coupled receptor internalization / myosin II complex / clathrin-coated vesicle / cortical actin cytoskeleton organization / nitric-oxide synthase binding / cortical actin cytoskeleton / microfilament motor activity / pseudopodium / regulation of synaptic vesicle endocytosis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / response to amyloid-beta / cytoskeletal motor activity / cleavage furrow / mitotic cytokinesis / synaptic vesicle endocytosis / endocytic vesicle / response to mechanical stimulus / response to cAMP / D2 dopamine receptor binding / clathrin-coated pit / protein serine/threonine kinase binding / 14-3-3 protein binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / photoreceptor inner segment / extracellular matrix / receptor-mediated endocytosis / cell motility / modulation of chemical synaptic transmission / protein homooligomerization / response to hydrogen peroxide / receptor internalization / SH3 domain binding / endocytosis / chemotaxis / actin filament binding / GDP binding / intracellular protein localization / synaptic vesicle / regulation of cell shape / presynapse / cell cortex / microtubule binding / cytoplasmic vesicle / protein homotetramerization / microtubule / cytoskeleton / calmodulin binding / GTPase activity / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / PH domain / Kinesin motor domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-2 heavy chain / Dynamin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Reubold, T.F. / Eschenburg, S. / Becker, A. / Leonard, M. / Schmid, S.L. / Vallee, R.B. / Kull, F.J. / Manstein, D.J.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the GTPase domain of rat dynamin 1.
著者: Reubold, T.F. / Eschenburg, S. / Becker, A. / Leonard, M. / Schmid, S.L. / Vallee, R.B. / Kull, F.J. / Manstein, D.J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: A structural model for actin-induced nucleotide release in myosin
著者: Reubold, T.F. / Eschenburg, S. / Becker, A. / Kull, F.J. / Manstein, D.J.
履歴
登録2005年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: myosin II heavy chain
L: LINKER
B: Dynamin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,2543
ポリマ－123,2543
非ポリマー00
水13,583754
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.420, 126.990, 160.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 myosin II heavy chain


分子量: 88594.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: fused to a linker and dynamin-1
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: MHCA
発現宿主: Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
株 (発現宿主): AX3-ORF+ / 参照: UniProt: P08799
#2: タンパク質・ペプチド LINKER


分子量: 1442.661 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SYNTHETIC LINKER
#3: タンパク質 Dynamin-1 / D100 / Dynamin / brain / B-dynamin


分子量: 33217.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: fused to myosin and linker / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dnm1, Dnm
発現宿主: Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
株 (発現宿主): AX3-ORF+ / 参照: UniProt: P21575, dynamin GTPase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 754 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.65 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Tris, PEG 8000, MPD, DTT, magnesium chloride, pH 8.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.93927 / 波長: 0.93927 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 92665 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
CAD4データ収集
XDSデータ削減
CNS精密化
CAD4データ削減
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2317 2.5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.185 92658 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.91 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.8 Å20 Å20 Å2
2---6.71 Å20 Å2
3----2.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8623 0 0 754 9377
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 367 2.5 %
Rwork0.194 14287 -
obs--95.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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