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- PDB-4p7h: Structure of Human beta-Cardiac Myosin Motor Domain::GFP chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p7h
タイトルStructure of Human beta-Cardiac Myosin Motor Domain::GFP chimera
要素Myosin-7,Green fluorescent protein
キーワードMotor/Fluorescent Protein / Cardiac / Motor / Motor-Fluorescent Protein Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / myosin complex ...regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / myosin complex / myosin II complex / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myofibril / skeletal muscle contraction / striated muscle contraction / ATP metabolic process / stress fiber / cardiac muscle contraction / muscle contraction / regulation of heart rate / bioluminescence / sarcomere / generation of precursor metabolites and energy / Z disc / actin filament binding / calmodulin binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-7 / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Winkelmann, D.A. / Miller, M.T. / Stock, A.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
American Heart Association10GRNT4300022 米国
引用
ジャーナル: Mol. Biol. Cell / 年: 2011
タイトル: Structure of Human beta-Cardiac Myosin Motor Domain at 3.2 A
著者: Winkelmann, D.A. / Miller, M.T. / Stock, A.M. / Liu, L.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Folding of the striated muscle myosin motor domain.
著者: Chow, D. / Srikakulam, R. / Chen, Y. / Winkelmann, D.A.
履歴
登録2014年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Derived calculations
改定 2.02017年10月4日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_poly ...citation / entity_poly / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-7,Green fluorescent protein
B: Myosin-7,Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,1294
ポリマ－232,9372
非ポリマー1922
水905
1
A: Myosin-7,Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,5652
ポリマ－116,4691
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Myosin-7,Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,5652
ポリマ－116,4691
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.690, 97.730, 118.610
Angle α, β, γ (deg.)71.06, 82.67, 75.08
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Myosin-7,Green fluorescent protein / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac ...Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac muscle beta isoform / MyHC-beta


分子量: 116468.672 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP P12883 residues 1-787,UNP P42212 residues 5-238 / 変異: Q80R, K101N, V163A, I167T, S175G, D190N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
組織: muscle / 遺伝子: MYH7, MYHCB, GFP / 器官: heart / Cell (発現宿主): myoblast / 細胞株 (発現宿主): C2C12 / 器官 (発現宿主): skeletal muscle / 発現宿主: Mus (ネズミ) / 組織 (発現宿主): muscle / 参照: UniProt: P12883, UniProt: P42212
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細The mutations in GFP were engineered to enhance folding

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 % / 解説: small orthorhombic crystals with green tint
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10% Tacsimate, pH 6.0, 10% glycerol, 14-15% PEG 3350, 0.2 mM MgCL2, and 5 mM TCEP
PH範囲: 5.8-6.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54056 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年5月25日 / 詳細: Varimax HR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→39.56 Å / Num. obs: 36487 / % possible obs: 90.4 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 81.2

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2MYS, 2QLE

2mys

2qle


解像度: 3.2→37.939 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 30.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2838 1999 5.48 %random selection
Rwork0.2263 ---
obs0.2294 36486 90.4 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→37.939 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15444 0 10 5 15459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00215786
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52421286
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0025891
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.022308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022754
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.280.37561280.31122216X-RAY DIFFRACTION81
3.28-3.36860.36581280.3222206X-RAY DIFFRACTION82
3.3686-3.46770.36411350.30262306X-RAY DIFFRACTION84
3.4677-3.57950.35631340.28062339X-RAY DIFFRACTION86
3.5795-3.70740.33791400.27082399X-RAY DIFFRACTION87
3.7074-3.85570.28591410.25522444X-RAY DIFFRACTION91
3.8557-4.0310.30641480.24182529X-RAY DIFFRACTION93
4.031-4.24320.29871490.21732584X-RAY DIFFRACTION94
4.2432-4.50870.25581480.20082554X-RAY DIFFRACTION94
4.5087-4.85620.25831490.19412556X-RAY DIFFRACTION94
4.8562-5.34360.23531500.19222591X-RAY DIFFRACTION95
5.3436-6.11410.27751480.21812576X-RAY DIFFRACTION95
6.1141-7.69260.27231510.22212587X-RAY DIFFRACTION95
7.6926-37.94130.21231500.16032600X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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