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- PDB-6bdz: ADAM10 Extracellular Domain Bound by the 11G2 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bdz
タイトルADAM10 Extracellular Domain Bound by the 11G2 Fab
要素
  • 11G2 Fab Heavy Chain
  • 11G2 Fab Light Chain
  • Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 10
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ADAM10
機能・相同性
機能・相同性情報


ADAM10 endopeptidase / constitutive protein ectodomain proteolysis / regulation of vasculature development / epidermal growth factor receptor ligand maturation / monocyte activation / metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / marginal zone B cell differentiation / postsynapse organization / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / protein catabolic process at postsynapse ...ADAM10 endopeptidase / constitutive protein ectodomain proteolysis / regulation of vasculature development / epidermal growth factor receptor ligand maturation / monocyte activation / metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / marginal zone B cell differentiation / postsynapse organization / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / protein catabolic process at postsynapse / pore complex assembly / perinuclear endoplasmic reticulum / positive regulation of T cell chemotaxis / tetraspanin-enriched microdomain / regulation of Notch signaling pathway / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / metallodipeptidase activity / adherens junction organization / negative regulation of cell adhesion / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of postsynapse organization / clathrin-coated vesicle / Golgi-associated vesicle / Signaling by EGFR / pore complex / amyloid precursor protein catabolic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / response to tumor necrosis factor / Collagen degradation / membrane protein ectodomain proteolysis / tertiary granule membrane / cochlea development / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / extracellular matrix disassembly / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / specific granule membrane / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Degradation of the extracellular matrix / Notch signaling pathway / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / synaptic membrane / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / Post-translational protein phosphorylation / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / metalloendopeptidase activity / protein processing / SH3 domain binding / integrin binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell-cell signaling / positive regulation of cell growth / endopeptidase activity / in utero embryonic development / protein phosphorylation / postsynaptic density / positive regulation of cell migration / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / axon / signaling receptor binding / negative regulation of gene expression / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular exosome / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Metallo-peptidase family M12B Reprolysin-like / ADAM10, cysteine-rich domain / ADAM10/ADAM17 catalytic domain / : / Disintegrin / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins / Disintegrin domain / Disintegrin domain superfamily ...: / Metallo-peptidase family M12B Reprolysin-like / ADAM10, cysteine-rich domain / ADAM10/ADAM17 catalytic domain / : / Disintegrin / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins / Disintegrin domain / Disintegrin domain superfamily / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin / ADAM type metalloprotease domain profile. / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Seegar, T.C.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103403 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for Regulated Proteolysis by the alpha-Secretase ADAM10.
著者: Seegar, T.C.M. / Killingsworth, L.B. / Saha, N. / Meyer, P.A. / Patra, D. / Zimmerman, B. / Janes, P.W. / Rubinstein, E. / Nikolov, D.B. / Skiniotis, G. / Kruse, A.C. / Blacklow, S.C.
履歴
登録2017年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.02024年12月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.auth_seq_id / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._atom_site.auth_seq_id / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: 11G2 Fab Light Chain
H: 11G2 Fab Heavy Chain
A: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1309
ポリマ－96,4973
非ポリマー1,6336
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: scanning transmission electron microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7820 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area39850 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)79.230, 97.580, 262.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#3: タンパク質 Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 10 / ADAM 10 / CDw156 / Kuzbanian protein homolog / Mammalian disintegrin-metalloprotease


分子量: 48943.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADAM10, KUZ, MADM
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14672, ADAM10 endopeptidase

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抗体 , 2種, 2分子 LH

#1: 抗体 11G2 Fab Light Chain


分子量: 23455.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 11G2 Fab Heavy Chain


分子量: 24097.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)

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糖 , 2種, 2分子

#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2/a4-b1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpN]{[(2+1)][ethyl]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 5分子

#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.23 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 2.23M Ammonium Sulfate 100mM Tris pH 8.5 2% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 35539 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 10.6 % / CC1/2: 0.989 / Net I/σ(I): 4.05
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 10.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.87 / Num. unique obs: 1850 / CC1/2: 0.355 / % possible all: 98.76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→48.79 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3173 3582 10.08 %
Rwork0.2612 --
obs0.2669 35539 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→48.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6531 0 100 1 6632
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0136844
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6939285
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.942555
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481028
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041184
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1001-3.14080.39831360.38521176X-RAY DIFFRACTION91
3.1408-3.18390.41871280.351149X-RAY DIFFRACTION99
3.1839-3.22930.36851380.35141214X-RAY DIFFRACTION99
3.2293-3.27750.44731400.33331260X-RAY DIFFRACTION100
3.2775-3.32870.37891410.34431228X-RAY DIFFRACTION100
3.3287-3.38330.38321380.34451215X-RAY DIFFRACTION100
3.3833-3.44160.38451360.30551250X-RAY DIFFRACTION100
3.4416-3.50420.38071390.30341247X-RAY DIFFRACTION100
3.5042-3.57160.37061350.28991228X-RAY DIFFRACTION100
3.5716-3.64440.32631400.28821238X-RAY DIFFRACTION100
3.6444-3.72370.30631370.30691227X-RAY DIFFRACTION100
3.7237-3.81020.36041310.26881213X-RAY DIFFRACTION100
3.8102-3.90550.30091420.27191278X-RAY DIFFRACTION100
3.9055-4.0110.3151330.24351217X-RAY DIFFRACTION100
4.011-4.1290.31321420.24231225X-RAY DIFFRACTION100
4.129-4.26220.28661350.22241242X-RAY DIFFRACTION100
4.2622-4.41450.30851400.22551251X-RAY DIFFRACTION100
4.4145-4.59110.28311390.21681220X-RAY DIFFRACTION100
4.5911-4.79980.27351360.21011247X-RAY DIFFRACTION100
4.7998-5.05270.23951430.22781218X-RAY DIFFRACTION100
5.0527-5.36890.30721350.20891244X-RAY DIFFRACTION100
5.3689-5.78280.29471380.22421234X-RAY DIFFRACTION100
5.7828-6.36360.28681410.2491235X-RAY DIFFRACTION100
6.3636-7.28180.32551370.26791217X-RAY DIFFRACTION100
7.2818-9.16440.28671390.2411258X-RAY DIFFRACTION100
9.1644-48.7960.27241430.23851226X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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