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Yorodumi- PDB-4nxm: Crystal Structure of the 30S ribosomal subunit from a GidB (RsmG)... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4nxm | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal Structure of the 30S ribosomal subunit from a GidB (RsmG) mutant of Thermus thermophilus (HB8) | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | RIBOSOME / Streptomycin / RNA structure / antibiotic resistance / decoding | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation ...ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 3.65 Å | ||||||
Authors | Demirci, H. / Murphy IV, F. / Murphy, E. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
Citation | Journal: To be PublishedTitle: A structural basis for streptomycin resistance Authors: Demirci, H. / Murphy IV, F. / Murphy, E. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4nxm.cif.gz | 2.6 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4nxm.ent.gz | 2.2 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4nxm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4nxm_validation.pdf.gz | 665.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4nxm_full_validation.pdf.gz | 794.4 KB | Display | |
| Data in XML | 4nxm_validation.xml.gz | 150.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 4nxm_validation.cif.gz | 209.3 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/4nxm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/4nxm | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4duyC ![]() 4duzC ![]() 4dv0C ![]() 4dv1C ![]() 4dv2C ![]() 4dv3C ![]() 4dv4C ![]() 4dv5C ![]() 4dv6C ![]() 4dv7C ![]() 4nxnC C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
| ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| ||||||||
| Unit cell |
|
-
Components
-RNA chain , 1 types, 1 molecules A
| #1: RNA chain | Mass: 494154.719 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: GenBank: M26923.1 |
|---|
-Ribosomal protein ... , 20 types, 20 molecules BCDEFGHIJKLMNOPQRSTU
| #2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80371 |
|---|---|
| #3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80372 |
| #4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80373 |
| #5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ5 |
| #6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLP8 |
| #7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P17291 |
| #8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ2, UniProt: A0A0M9AFS9*PLUS |
| #9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80374 |
| #10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHN7 |
| #11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80376 |
| #12: Protein | Mass: 14966.846 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: F6DEQ7 |
| #13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80377 |
| #14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ1, UniProt: A0A0N0BLP2*PLUS |
| #15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJ76 |
| #16: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJH3 |
| #17: Protein | Mass: 12325.655 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP7, UniProt: A0A0N0BLS5*PLUS |
| #18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLQ0 |
| #19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP2 |
| #20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80380 |
| #21: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SIH3 |
-Non-polymers , 3 types, 463 molecules 




| #22: Chemical | ChemComp-MG / #23: Chemical | #24: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|---|
| Sequence details | 30S RIBOSOMAL SUBUNIT IS FROM A GIDB (RSMG) MUTANT OF THERMUS THERMOPHIL |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 4.51 Å3/Da / Density % sol: 72.75 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: MPD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.98 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 7, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: Kohzu HLD8-24 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Redundancy: 3.7 % / Number: 579602 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.04 / D res high: 3.65 Å / D res low: 35 Å / Num. obs: 155344 / % possible obs: 98.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Diffraction reflection shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.65→35 Å / Num. all: 155344 / Num. obs: 155344 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell |
|
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 3.65→34.619 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.06 / FOM work R set: 0.8269 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.27 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 466.4 Å2 / Biso mean: 146.4603 Å2 / Biso min: 12.29 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.65→34.619 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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