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Yorodumi- PDB-5iwa: Crystal structure of the 30S ribosomal subunit from Thermus therm... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5iwa | ||||||
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Title | Crystal structure of the 30S ribosomal subunit from Thermus thermophilus in complex with the GE81112 peptide antibiotic | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSLATION / protein synthesis / translation initiation / ribosome / antibiotic | ||||||
Function / homology | Function and homology information ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding ...ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus HB8 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.5 Å | ||||||
Authors | Schedlbauer, A. / Kaminishi, T. / Ochoa-Lizarralde, B. / Chieko, N. / Masahito, K. / Takemoto, C. / Yokoyama, S. / Connell, S.R. / Fucini, P. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2016 Title: Inhibition of translation initiation complex formation by GE81112 unravels a 16S rRNA structural switch involved in P-site decoding. Authors: Fabbretti, A. / Schedlbauer, A. / Brandi, L. / Kaminishi, T. / Giuliodori, A.M. / Garofalo, R. / Ochoa-Lizarralde, B. / Takemoto, C. / Yokoyama, S. / Connell, S.R. / Gualerzi, C.O. / Fucini, P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5iwa.cif.gz | 2.6 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5iwa.ent.gz | 2.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5iwa.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5iwa_validation.pdf.gz | 917.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5iwa_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 5iwa_validation.xml.gz | 134.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5iwa_validation.cif.gz | 194.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iw/5iwa ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iw/5iwa | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2zm6S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 20 molecules BCDEFGHIJKLMNOPQRSTV
#1: Protein | Mass: 26159.344 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: P80371 |
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#2: Protein | Mass: 22862.430 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: P80372 |
#3: Protein | Mass: 24242.254 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: P80373 |
#4: Protein | Mass: 17067.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SHQ5 |
#5: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SLP8 |
#6: Protein | Mass: 17919.775 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: P17291 |
#7: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SHQ2, UniProt: P0DOY9*PLUS |
#8: Protein | Mass: 14279.419 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: P80374 |
#9: Protein | Mass: 11398.308 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SHN7 |
#10: Protein | Mass: 12161.841 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: P80376 |
#11: Protein | Mass: 13804.311 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SHN3 |
#12: Protein | Mass: 14207.666 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: P80377 |
#13: Protein | Mass: 7027.529 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SHQ1, UniProt: P0DOY6*PLUS |
#14: Protein | Mass: 10447.213 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SJ76 |
#15: Protein | Mass: 10152.740 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SJH3 |
#16: Protein | Mass: 12194.460 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SHP7, UniProt: P0DOY7*PLUS |
#17: Protein | Mass: 8313.005 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SLQ0 |
#18: Protein | Mass: 9455.995 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SHP2 |
#19: Protein | Mass: 11405.740 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: P80380 |
#20: Protein/peptide | Mass: 2960.475 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SIH3 |
-RNA chain , 1 types, 1 molecules A
#21: RNA chain | Mass: 489991.125 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: GenBank: 55771382 |
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-Non-polymers , 3 types, 207 molecules
#22: Chemical | ChemComp-MG / #23: Chemical | #24: Chemical | ChemComp-6EK / ( | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.85 Å3/Da / Density % sol: 74.64 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: HEPES-KOH, MgCl2, NH4Cl, beta-mercaptoethanol, MPD, spermidine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 90 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 16, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.5→160 Å / Num. obs: 187400 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.165 / Net I/σ(I): 9.79 |
Reflection shell | Resolution: 3.5→3.69 Å / Redundancy: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 2.379 / Mean I/σ(I) obs: 1.46 / % possible all: 99.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2ZM6 Resolution: 3.5→80.034 Å / SU ML: 0.43 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 21.94
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.86 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Bsol: 76.191 Å2 / ksol: 0.249 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 366.29 Å2 / Biso mean: 146.2449 Å2 / Biso min: 58.74 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.5→80.034 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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