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- PDB-4dv5: Crystal structure of the Thermus thermophilus 30S ribosomal subun... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4dv5 | ||||||
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Title | Crystal structure of the Thermus thermophilus 30S ribosomal subunit with a 16S rRNA mutation, A914G, bound with streptomycin | ||||||
![]() |
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![]() | RIBOSOME/ANTIBIOTIC / decoding / Streptomycin / RNA structure / antibiotic resistance / RIBOSOME-ANTIBIOTIC complex | ||||||
Function / homology | ![]() ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex ...ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Demirci, H. / Murphy IV, F. / Murphy, E. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
![]() | ![]() Title: A structural basis for streptomycin resistance Authors: Demirci, H. / Murphy IV, F. / Murphy, E. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 2.2 MB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 189.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 262.8 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4duyC ![]() 4duzC ![]() 4dv0C ![]() 4dv1C ![]() 4dv2C ![]() 4dv3C ![]() 4dv4C ![]() 4dv6C ![]() 4dv7C ![]() 4nxmC ![]() 4nxnC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-RNA chain , 1 types, 1 molecules A
#1: RNA chain | Mass: 494186.781 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: A914G / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-Ribosomal protein ... , 20 types, 20 molecules BCDEFGHIJKLMNOPQRSTU
#2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#12: Protein | Mass: 14966.846 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#17: Protein | Mass: 12324.670 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#21: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Non-polymers , 4 types, 665 molecules ![](data/chem/img/SRY.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#22: Chemical | ChemComp-SRY / | ||||
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#23: Chemical | ChemComp-MG / #24: Chemical | #25: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.45 Å3/Da / Density % sol: 72.36 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: hanging drop / pH: 6.5 / Details: MPD, pH 6.5, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 7, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Kohzu HLD8-24 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.683→35 Å / Num. all: 149012 / Num. obs: 149012 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Χ2: 1.087 / Net I/σ(I): 9.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.86 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 87.605 Å2 / ksol: 0.247 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 485.9 Å2 / Biso mean: 148.6345 Å2 / Biso min: 14.94 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.683→34.555 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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