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Yorodumi- PDB-6ny6: Structure of dimeric Escherichia coli toxin YoeB bound to the The... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6ny6 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structure of dimeric Escherichia coli toxin YoeB bound to the Thermus thermophilus 30S ribosome | |||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationglobal gene silencing by mRNA cleavage / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / RNA catabolic process / mRNA catabolic process / ribosomal small subunit binding / negative regulation of translational initiation / RNA endonuclease activity / RNA endonuclease activity producing 3'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism ...global gene silencing by mRNA cleavage / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / RNA catabolic process / mRNA catabolic process / ribosomal small subunit binding / negative regulation of translational initiation / RNA endonuclease activity / RNA endonuclease activity producing 3'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism / response to heat / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / endonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.74 Å | |||||||||
Authors | Pavelich, I.J. / Hoffer, E.D. / Maehigashi, T. / Dunham, C.M. | |||||||||
| Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2019Title: Monomeric YoeB toxin retains RNase activity but adopts an obligate dimeric form for thermal stability. Authors: Pavelich, I.J. / Maehigashi, T. / Hoffer, E.D. / Ruangprasert, A. / Miles, S.J. / Dunham, C.M. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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| PDBx/mmCIF format | 6ny6.cif.gz | 2.7 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6ny6.ent.gz | 2.2 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6ny6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6ny6_validation.pdf.gz | 682.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6ny6_full_validation.pdf.gz | 789.1 KB | Display | |
| Data in XML | 6ny6_validation.xml.gz | 134.3 KB | Display | |
| Data in CIF | 6ny6_validation.cif.gz | 195.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ny/6ny6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ny/6ny6 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6otrC ![]() 6oxaC ![]() 6oxiC ![]() 1j5eS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 20 molecules BCDEFGHIJKLMNOPQRSTU
| #2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80371 |
|---|---|
| #3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80372 |
| #4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80373 |
| #5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHQ5 |
| #6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SLP8 |
| #7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P17291 |
| #8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY9 |
| #9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80374 |
| #10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN7 |
| #11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80376 |
| #12: Protein | Mass: 14637.384 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN3 |
| #13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80377 |
| #14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY6 |
| #15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SJ76 |
| #16: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SJH3 |
| #17: Protein | Mass: 12325.655 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY7 |
| #18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SLQ0 |
| #19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHP2 |
| #20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80380 |
| #21: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / Variant: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SIH3 |
-RNA chain / Protein , 2 types, 3 molecules AYZ
| #1: RNA chain | Mass: 494263.469 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus HB8 (bacteria) |
|---|---|
| #22: Protein | Mass: 10233.658 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Non-polymers , 3 types, 186 molecules 




| #23: Chemical | ChemComp-MG / #24: Chemical | ChemComp-SF4 / | #25: Chemical | ChemComp-ZN / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 4.44 Å3/Da / Density % sol: 72.28 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: MPD, AMMONIUM CHLORIDE, POTASSIUM CHLORIDE, MAGNESIUM ACETATE, SODIUM CACODYLATE, pH 6.5 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Dec 12, 2012 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.74→49.826 Å / Num. obs: 145546 / % possible obs: 96.9 % / Redundancy: 3.29 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06808 / Net I/σ(I): 10.95 |
| Reflection shell | Resolution: 3.74→3.874 Å / Redundancy: 2.17 % / Rmerge(I) obs: 0.4847 / Mean I/σ(I) obs: 1.08 / Num. unique obs: 9392 / CC1/2: 0.673 / % possible all: 85.1 |
-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement |
|---|
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 1J5E Resolution: 3.74→49.826 Å / SU ML: 0.42 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.25 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.74→49.826 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Thermus thermophilus HB8 (bacteria)
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