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- PDB-6oxi: Dimeric E.coli YoeB bound to Thermus thermophilus 70S post-cleava... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6oxi | |||||||||
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Title | Dimeric E.coli YoeB bound to Thermus thermophilus 70S post-cleavage (UAA) | |||||||||
![]() |
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![]() | RIBOSOME / PROTEIN BIOSYNTHESIS / RIBOSOMES / RNA / mRNA / tRNA / TRANSFER RNA / 30S / 50S / 70S / 16S / 23S / RIBOSOMAL SUBUNIT / BACTERIAL PROTEINS / TRANSLATION / BACTERIAL TRANSLATION / CODON / DECODING / FRAMESHIFT / FRAMESHIFT SUPPRESSOR | |||||||||
Function / homology | ![]() global gene silencing by mRNA cleavage / RNA catabolic process / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding ...global gene silencing by mRNA cleavage / RNA catabolic process / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / endonuclease activity / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Pavelich, I.J. / Hoffer, E.D. / Maehigashi, T. / Dunham, C.M. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Monomeric YoeB toxin retains RNase activity but adopts an obligate dimeric form for thermal stability. Authors: Pavelich, I.J. / Maehigashi, T. / Hoffer, E.D. / Ruangprasert, A. / Miles, S.J. / Dunham, C.M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ny6C ![]() 6otrC ![]() 6oxaC ![]() 4v5cS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-RNA chain , 6 types, 12 molecules QAXAQVXVQXXXRAYARBYBZAZB
#1: RNA chain | Mass: 493652.156 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / References: GenBank: 55771382 #22: RNA chain | Mass: 24802.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: Escherichia coli / Source: (synth.) ![]() ![]() #23: RNA chain | Mass: 6597.972 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: Escherichia coli / Source: (synth.) ![]() ![]() #35: RNA chain | Mass: 947895.375 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / References: GenBank: 55771382 #36: RNA chain | Mass: 40152.945 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / References: GenBank: 55771382 #56: RNA chain | Mass: 1098.880 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules QBXBQCXCQDXDQEXEQFXFQGXGQHXHQIXIQJXJQKXKQLXLQMXMQNXNQOXOQPXP...
#2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80371 #3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80372 #4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80373 #5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHQ5 #6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SLP8 #7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P17291 #8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY9 #9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80374 #10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN7 #11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80376 #12: Protein | Mass: 14637.384 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN3 #13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80377 #14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY6 #15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SJ76 #16: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SJH3 #17: Protein | Mass: 12325.655 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY7 #18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SLQ0 #19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHP2 #20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80380 #21: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Variant: HB8 / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SIH3 |
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-Protein , 1 types, 4 molecules QYQZXYXZ
#24: Protein | Mass: 10233.658 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: J7QFC0, Hydrolases; Acting on ester bonds |
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+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules R0Y0R1Y1R2Y2R3Y3R4Y4R5Y5R6Y6R7Y7R8Y8R9Y9RDYDREYERFYFRGYGRHYH...
-Non-polymers , 3 types, 900 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#57: Chemical | ChemComp-MG / #58: Chemical | #59: Chemical | ChemComp-ZN / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.34 Å3/Da / Density % sol: 63.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.1 M Tris-HAc, 0.2 M KSCN PEG 5.2%, 5.2% PEG550MME |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Aug 20, 2013 / Details: S/N 60-0112-F | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Kohzu HLD8-24 monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.5→146.724 Å / Num. obs: 729135 / % possible obs: 98 % / Redundancy: 3.245 % / Biso Wilson estimate: 72.38 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.213 / Rrim(I) all: 0.255 / Χ2: 0.921 / Net I/σ(I): 5.98 / Num. measured all: 2365932 / Scaling rejects: 266 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4V5C Resolution: 3.495→146.724 Å / SU ML: 0.43 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.24 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 487.74 Å2 / Biso mean: 101.81 Å2 / Biso min: 1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.495→146.724 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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