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Yorodumi- PDB-5wnr: Crystal Structure of 30S ribosomal subunit from Thermus thermophilus -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wnr | |||||||||
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Title | Crystal Structure of 30S ribosomal subunit from Thermus thermophilus | |||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / smFRET / mRNA methylation / translation / decoding | |||||||||
Function / homology | Function and homology information small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 3.5 Å | |||||||||
Authors | DeMirci, H. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Nat. Struct. Mol. Biol. / Year: 2018 Title: 2'-O-methylation in mRNA disrupts tRNA decoding during translation elongation. Authors: Choi, J. / Indrisiunaite, G. / DeMirci, H. / Ieong, K.W. / Wang, J. / Petrov, A. / Prabhakar, A. / Rechavi, G. / Dominissini, D. / He, C. / Ehrenberg, M. / Puglisi, J.D. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5wnr.cif.gz | 2.7 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5wnr.ent.gz | 2.3 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5wnr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wn/5wnr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wn/5wnr | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5wnpC 5wnqC 5wnsC 5wntC 5wnuC 5wnvC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-RNA chain , 1 types, 1 molecules A
#1: RNA chain | Mass: 494170.781 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: GenBank: 55771382 |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 20 molecules BCDEFGHIJKLMNOPQRSTU
#2: Protein | Mass: 26987.271 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80371 |
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#3: Protein | Mass: 22862.430 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80372 |
#4: Protein | Mass: 24242.254 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80373 |
#5: Protein | Mass: 16331.079 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHQ5 |
#6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SLP8 |
#7: Protein | Mass: 17919.775 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P17291 |
#8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY9 |
#9: Protein | Mass: 14279.419 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80374 |
#10: Protein | Mass: 11299.176 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN7 |
#11: Protein | Mass: 12319.034 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80376 |
#12: Protein | Mass: 13850.402 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN3 |
#13: Protein | Mass: 13365.560 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80377 |
#14: Protein | Mass: 7027.529 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY6 |
#15: Protein | Mass: 10390.160 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SJ76 |
#16: Protein | Mass: 9924.469 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SJH3 |
#17: Protein | Mass: 11721.919 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P24321, UniProt: P0DOY7*PLUS |
#18: Protein | Mass: 8155.812 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SLQ0 |
#19: Protein | Mass: 9203.743 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHP2 |
#20: Protein | Mass: 10921.086 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80380 |
#21: Protein/peptide | Mass: 2960.475 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SIH3 |
-Non-polymers , 3 types, 495 molecules
#22: Chemical | ChemComp-MG / #23: Chemical | #24: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.52 Å3/Da / Density % sol: 72.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: microbatch / pH: 6.5 / Details: 17% MPD |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 14, 2017 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.92→29.981 Å / Num. obs: 296921 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 69.839 % / Biso Wilson estimate: 178.07 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 1.184 / Rrim(I) all: 1.193 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 6.04 / Num. measured all: 20736692 / Scaling rejects: 14761 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 3.5→29.981 Å / SU ML: 0.63 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 36.43 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 556.21 Å2 / Biso mean: 232.5819 Å2 / Biso min: 83.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.5→29.981 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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