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Yorodumi- PDB-4lf9: Crystal Structure of 30S ribosomal subunit from Thermus thermophilus -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4lf9 | ||||||
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Title | Crystal Structure of 30S ribosomal subunit from Thermus thermophilus | ||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / 30S ribosomal subunit / Kasugamycin / KsgA / RNA structure / Thermus thermophilus / Antibiotic resistance / Decoding | ||||||
Function / homology | Function and homology information ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation ...ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 3.2811 Å | ||||||
Authors | Demirci, H. / Belardinelli, R. / Carr, J. / Murphy IV, F. / Jogl, G. / Dahlberg, A.E. / Gregory, S.T. | ||||||
Citation | Journal: to be published / Year: 2013 Title: Crystal Structure of 30S ribosomal subunit from Thermus thermophilus Authors: Demirci, H. / Belardinelli, R. / Carr, J. / Murphy IV, F. / Jogl, G. / Dahlberg, A.E. / Gregory, S.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4lf9.cif.gz | 2.6 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4lf9.ent.gz | 2.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4lf9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4lf9_validation.pdf.gz | 959.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4lf9_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
Data in XML | 4lf9_validation.xml.gz | 123 KB | Display | |
Data in CIF | 4lf9_validation.cif.gz | 177.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lf/4lf9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lf/4lf9 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4lf4C 4lf5C 4lf6C 4lf7C 4lf8C 4lfaC 4lfbC 6caqC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | biological unit is a monomer |
-Components
-RNA chain , 1 types, 1 molecules A
#1: RNA chain | Mass: 494170.781 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Details: cell / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: GenBank: M26923.1 |
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-Ribosomal protein ... , 20 types, 20 molecules BCDEFGHIJKLMNOPQRSTU
#2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80371 |
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#3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80372 |
#4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80373 |
#5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ5 |
#6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLP8 |
#7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P17291 |
#8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ2, UniProt: A0A0M9AFS9*PLUS |
#9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80374 |
#10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHN7 |
#11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80376 |
#12: Protein | Mass: 14966.846 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: F6DEQ7 |
#13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80377 |
#14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ1, UniProt: A0A0N0BLP2*PLUS |
#15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJ76 |
#16: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJH3 |
#17: Protein | Mass: 12325.655 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP7, UniProt: A0A0N0BLS5*PLUS |
#18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLQ0 |
#19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP2 |
#20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80380 |
#21: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SIH3 |
-Non-polymers , 5 types, 196 molecules
#22: Chemical | ChemComp-MG / #23: Chemical | ChemComp-K / #24: Chemical | ChemComp-LLL / ( | #25: Chemical | #26: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.55 Å3/Da / Density % sol: 72.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: hanging drop / pH: 6.5 / Details: MPD, pH 6.5, hanging drop, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.98 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 7, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: KOHZU HLD8-24 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 3.9 % / Av σ(I) over netI: 13.78 / Number: 853475 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 1.09 / D res high: 3.28 Å / D res low: 35 Å / Num. obs: 216436 / % possible obs: 99.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 3.28→35 Å / Num. all: 216436 / Num. obs: 216436 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 1.094 / Net I/σ(I): 14.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 3.2811→34.475 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8825 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.83 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 323.82 Å2 / Biso mean: 117.5372 Å2 / Biso min: 10.69 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2811→34.475 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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