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Yorodumi- PDB-4jg1: Structure of phosphoserine/threonine (pSTAb) scaffold bound to pT... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4jg1 | ||||||
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Title | Structure of phosphoserine/threonine (pSTAb) scaffold bound to pThr peptide | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / immmunoglobulin domain | ||||||
Function / homology | Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / PROPANOIC ACID Function and homology information | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.55 Å | ||||||
Authors | Koerber, J.T. / Thomsen, N.D. / Hannigan, B.T. / Degrado, W.F. / Wells, J.A. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Biotechnol. / Year: 2013 Title: Nature-inspired design of motif-specific antibody scaffolds. Authors: Koerber, J.T. / Thomsen, N.D. / Hannigan, B.T. / Degrado, W.F. / Wells, J.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4jg1.cif.gz | 281.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4jg1.ent.gz | 230.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4jg1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4jg1_validation.pdf.gz | 456.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4jg1_full_validation.pdf.gz | 458.1 KB | Display | |
Data in XML | 4jg1_validation.xml.gz | 24.9 KB | Display | |
Data in CIF | 4jg1_validation.cif.gz | 39.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jg/4jg1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jg/4jg1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4jfxC 4jfyC 4jfzC 4jg0C 2gcyS 3n9gS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | biological unit is the same as asym. |
-Components
#1: Antibody | Mass: 23303.885 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): C43 PRO+ |
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#2: Antibody | Mass: 24790.717 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): C43 PRO+ |
#3: Protein/peptide | Mass: 1415.465 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
#4: Chemical | ChemComp-PPI / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 51.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 278 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 25% PEG1500, 0.1M PCB, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.11587 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 5, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: DOUBLE FLAT CRYSTAL, SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11587 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.55→50 Å / Num. all: 72575 / Num. obs: 72575 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1.075 / Net I/σ(I): 13.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entries 3N9G, 2GCY Resolution: 1.55→41.143 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.08 / FOM work R set: 0.9044 / SU ML: 0.11 / σ(F): 1.36 / Phase error: 16.07 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 93.37 Å2 / Biso mean: 21.011 Å2 / Biso min: 8.14 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.55→41.143 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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