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Yorodumi- PDB-2zjs: Crystal Structure of SecYE translocon from Thermus thermophilus w... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2zjs | ||||||
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Title | Crystal Structure of SecYE translocon from Thermus thermophilus with a Fab fragment | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN TRANSPORT/IMMUNE SYSTEM / Translocon / Sec / Protein-conducting-channel / Membrane / Protein transport / Translocation / Transmembrane / Transport / PROTEIN TRANSPORT-IMMUNE SYSTEM COMPLEX | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein transport by the Sec complex / intracellular protein transmembrane transport / protein transmembrane transporter activity / protein secretion / protein targeting / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 3.2 Å | ||||||
Authors | Tsukazaki, T. / Mori, H. / Fukai, S. / Ishitani, R. / Perederina, A. / Vassylyev, D.G. / Ito, K. / Nureki, O. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2008 Title: Conformational transition of Sec machinery inferred from bacterial SecYE structures Authors: Tsukazaki, T. / Mori, H. / Fukai, S. / Ishitani, R. / Mori, T. / Dohmae, N. / Perederina, A. / Sugita, Y. / Vassylyev, D.G. / Ito, K. / Nureki, O. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2zjs.cif.gz | 178 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2zjs.ent.gz | 145.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2zjs.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/2zjs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/2zjs | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | Oligomerization of the SecYE(G) complex had been observed in a number of studies. |
-Components
#1: Protein | Mass: 47643.102 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 1-434 / Mutation: L2V, R252G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Plasmid: pTV118N / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8KZP3, UniProt: Q5SHQ8*PLUS |
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#2: Protein | Mass: 7072.410 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Plasmid: pTV118N / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8KZP4, UniProt: P38383*PLUS |
#3: Antibody | Mass: 23781.514 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Cell line: hybridoma |
#4: Antibody | Mass: 23736.064 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Cell line: hybridoma |
#5: Chemical |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.59 Å3/Da / Density % sol: 65.72 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 11% PEG 1500, 0.1M HEPES-Na (pH 7.5), 0.14M ammonium formate, 0.02% n-Dodecyl-beta-D-maltoside, 0.002M zinc acetate, 5% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 3.2→48.43 Å / Num. obs: 22585 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 3.2→48.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 62.254 / SU ML: 0.475 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: RESTRAINED / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.509 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 127.5 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2→48.43 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Xplor file |
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