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Yorodumi- PDB-4xgw: Crystal structure of Escherichia coli Flavin trafficking protein,... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4xgw | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of Escherichia coli Flavin trafficking protein, an FMN transferase, E169K mutant | ||||||
Components | FAD:protein FMN transferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / FLAVIN TRANSFERASE / BIMETAL CENTER / LIPOPROTEIN | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationFAD:protein FMN transferase / oxidoreductase complex / transferase activity / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 1.747 Å | ||||||
Authors | Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Deka, R.K. / Norgard, M.V. | ||||||
Citation | Journal: Microbiologyopen / Year: 2016Title: Molecular insights into the enzymatic diversity of flavin-trafficking protein (Ftp; formerly ApbE) in flavoprotein biogenesis in the bacterial periplasm. Authors: Deka, R.K. / Brautigam, C.A. / Liu, W.Z. / Tomchick, D.R. / Norgard, M.V. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4xgw.cif.gz | 690.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4xgw.ent.gz | 584.5 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4xgw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/4xgw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/4xgw | HTTPS FTP |
|---|
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4xgvSC ![]() 4xgxC ![]() 4xhfC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
| ||||||||
| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 37650.504 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Soluble fragment, UNP residues 21-351 / Mutation: E169K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.04 Å3/Da / Density % sol: 39.64 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.2 M NaCl, 25% (w/v) PEG 3350, 0.1 M HEPES, 20% (v/v) ethylene glycol; |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97918 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 2, 2012 / Details: monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 1.747→50 Å / Num. all: 116958 / Num. obs: 116958 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 1.493 / Net I/av σ(I): 20.748 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 429538 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESISStarting model: 4XGV Resolution: 1.747→33.922 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 21.87 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 177.48 Å2 / Biso mean: 34.1684 Å2 / Biso min: 11.79 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.747→33.922 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
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X-RAY DIFFRACTION
Citation












PDBj











