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Yorodumi- PDB-4xgv: Crystal structure of Escherichia coli Flavin trafficking protein,... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4xgv | ||||||
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Title | Crystal structure of Escherichia coli Flavin trafficking protein, an FMN transferase | ||||||
Components | FAD:protein FMN transferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / FLAVIN TRANSFERASE / BIMETAL CENTER / LIPOPROTEIN | ||||||
Function / homology | Function and homology information FAD:protein FMN transferase / oxidoreductase complex / transferase activity / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 1.883 Å | ||||||
Authors | Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Deka, R.K. / Norgard, M.V. | ||||||
Citation | Journal: Microbiologyopen / Year: 2016 Title: Molecular insights into the enzymatic diversity of flavin-trafficking protein (Ftp; formerly ApbE) in flavoprotein biogenesis in the bacterial periplasm. Authors: Deka, R.K. / Brautigam, C.A. / Liu, W.Z. / Tomchick, D.R. / Norgard, M.V. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4xgv.cif.gz | 704.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4xgv.ent.gz | 595 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4xgv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4xgv_validation.pdf.gz | 489 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4xgv_full_validation.pdf.gz | 494.7 KB | Display | |
Data in XML | 4xgv_validation.xml.gz | 50.9 KB | Display | |
Data in CIF | 4xgv_validation.cif.gz | 73.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/4xgv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/4xgv | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4xgwC 4xgxC 4xhfC 2o18S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | The biological unit is a dimer, as verified in vitro in solution. There are 2 biological units in the asymmetric unit. |
-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 37650.438 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Soluble fragment, UNP residues 21-351 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: apbE, yojK, yojL, b2214, JW5368 / Plasmid: pET-21 NESG / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P0AB85, FAD:protein FMN transferase |
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-Non-polymers , 5 types, 796 molecules
#2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-ACT / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.99 Å3/Da / Density % sol: 38.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 0.2 M ammonium nitrate, 20% (w/v) PEG 3350, 35% (v/v) ethylene glycol; |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97918 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 15, 2012 / Details: monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.88→50 Å / Num. all: 91038 / Num. obs: 91038 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 21.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.069 / Net I/av σ(I): 13.689 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 190214 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: PDB ENTRY 2O18 Resolution: 1.883→31.513 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / Phase error: 20.4 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 139.1 Å2 / Biso mean: 34.2088 Å2 / Biso min: 10.78 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.883→31.513 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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