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Yorodumi- PDB-4xgx: Crystal structure of Escherichia coli Flavin trafficking protein,... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4xgx | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of Escherichia coli Flavin trafficking protein, an FMN transferase, Y60N mutant, ADP-inhibited | ||||||
Components | FAD:protein FMN transferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / flavin transferase / bimetal center / lipoprotein / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationFAD:protein FMN transferase / oxidoreductase complex / transferase activity / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Deka, R.K. / Norgard, M.V. | ||||||
Citation | Journal: Microbiologyopen / Year: 2016Title: Molecular insights into the enzymatic diversity of flavin-trafficking protein (Ftp; formerly ApbE) in flavoprotein biogenesis in the bacterial periplasm. Authors: Deka, R.K. / Brautigam, C.A. / Liu, W.Z. / Tomchick, D.R. / Norgard, M.V. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4xgx.cif.gz | 343.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4xgx.ent.gz | 283.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4xgx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4xgx_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4xgx_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
| Data in XML | 4xgx_validation.xml.gz | 26.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 4xgx_validation.cif.gz | 38.6 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/4xgx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/4xgx | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4xgvSC ![]() 4xgwC ![]() 4xhfC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| ||||||||
| Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
| #1: Protein | Mass: 37601.367 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Soluble fragment (UNP residues 21-351) / Mutation: Y60N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|
-Non-polymers , 5 types, 391 molecules 








| #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-NO3 / #5: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 47.03 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 5 mM magnesium chloride, 5 mM ADP, 0.2 M ammonium nitrate, 20% (w/v) PEG 3350, 35% (v/v) ethylene glycol; |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97918 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 4, 2013 / Details: monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 1.85→50 Å / Num. obs: 57017 / % possible obs: 93.6 % / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 19.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.044 / Χ2: 0.932 / Net I/av σ(I): 29.6 / Net I/σ(I): 15.2 / Num. measured all: 231169 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB ENTRY 4XGV Resolution: 1.9→28.264 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 21.09 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 161.91 Å2 / Biso mean: 33.4323 Å2 / Biso min: 3.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→28.264 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
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