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- PDB-2rim: Crystal structure of Rtt109 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rim
タイトルCrystal structure of Rtt109
要素Regulator of Ty1 transposition protein 109
キーワードTRANSFERASE / Rtt109 structure / DNA damage / DNA repair / Nucleus / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / H3 histone acetyltransferase complex / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / maintenance of rDNA / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / transposable element silencing / histone H3 acetyltransferase activity ...histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / H3 histone acetyltransferase complex / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / maintenance of rDNA / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / transposable element silencing / histone H3 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / protein-lysine-acetyltransferase activity / cellular response to stress / histone acetyltransferase / protein modification process / nucleosome assembly / regulation of gene expression / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase Rtt109 / : / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase RTT109
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yuan, Y.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structural insights into histone h3 lysine 56 acetylation by rtt109
著者: Lin, C. / Yuan, Y.A.
履歴
登録2007年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulator of Ty1 transposition protein 109


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7481
ポリマ－52,7481
非ポリマー00
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Regulator of Ty1 transposition protein 109

A: Regulator of Ty1 transposition protein 109


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,4952
ポリマ－105,4952
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-12.3 kcal/mol
Surface area35410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.401, 69.233, 55.661
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Regulator of Ty1 transposition protein 109 / Rtt109


分子量: 52747.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RTT109, KIM2, REM50 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q07794
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG550 MME, Ammonium citrate, glycerol, Tris, pH8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月16日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→50 Å / Num. all: 29160 / Num. obs: 30288 / % possible obs: 0.989 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.098
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.541 / % possible all: 0.971

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→46.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 11.035 / SU ML: 0.146 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25907 1619 5.1 %RANDOM
Rwork0.21641 ---
obs0.21864 30288 94.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.504 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8 Å20 Å2-2.53 Å2
2---2.38 Å20 Å2
3----1.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→46.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3039 0 0 112 3151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223103
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3881.974193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0835370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.63523.551138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.23615563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9081520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2471
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.21290
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22076
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4760.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9551.51929
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.41923042
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.89231341
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8614.51151
LS精密化 シェル解像度: 2.078→2.132 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 38 -
Rwork0.27 824 -
obs--34.66 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.3684 Å / Origin y: 30.7892 Å / Origin z: 15.256 Å
111213212223313233
T-0.2673 Å2-0.0106 Å20.0117 Å2--0.1986 Å20.0246 Å2---0.2165 Å2
L0.6111 °2-0.4836 °20.5954 °2-2.924 °20.6506 °2--2.9743 °2
S-0.0485 Å °-0.0376 Å °0.0682 Å °0.0625 Å °0.0222 Å °0.08 Å °-0.0302 Å °-0.191 Å °0.0263 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 14222 - 163
2X-RAY DIFFRACTION1AA175 - 404196 - 425

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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