+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7aba | ||||||
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Title | The structure of the Bottromycin biosynthetic protein SalCYP | ||||||
Components | (SalCYP) x 2 | ||||||
Keywords | BIOSYNTHETIC PROTEIN / Bottromycin / cytochrome / P450 | ||||||
Function / homology | HEME C Function and homology information | ||||||
Biological species | Salinispora tropica (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.85002316788 Å | ||||||
Authors | Adam, S. / Koehnke, J. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2020 Title: Characterization of the Stereoselective P450 Enzyme BotCYP Enables the In Vitro Biosynthesis of the Bottromycin Core Scaffold. Authors: Adam, S. / Franz, L. / Milhim, M. / Bernhardt, R. / Kalinina, O.V. / Koehnke, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7aba.cif.gz | 571.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7aba.ent.gz | 392.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7aba.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7aba_validation.pdf.gz | 561.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7aba_full_validation.pdf.gz | 564.9 KB | Display | |
Data in XML | 7aba_validation.xml.gz | 16 KB | Display | |
Data in CIF | 7aba_validation.cif.gz | 30.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/7aba ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/7aba | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 44896.992 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salinispora tropica (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) | ||||
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#2: Protein | Mass: 44896.992 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salinispora tropica (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) | ||||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.54 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: PEG3350, Calcium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 1.738 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 19, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.738 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→48.825 Å / Num. obs: 74132 / % possible obs: 99.61 % / Redundancy: 28.7 % / Biso Wilson estimate: 13.9747877323 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 18.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.699 / Num. unique obs: 7163 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.85002316788→48.8245361591 Å / SU ML: 0.15868485607 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3364675622 / Phase error: 16.9464273921 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.7389141152 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85002316788→48.8245361591 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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