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万見
- PDB-4j38: Structure of Borrelia burgdorferi Outer surface protein E in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j38
タイトルStructure of Borrelia burgdorferi Outer surface protein E in complex with Factor H domains 19-20
要素
  • Complement factor H
  • Outer surface protein E
キーワードIMMUNE SYSTEM / Beta barrel / Immune Evasion / Complement regulator binding / FH binding / Membrane / ERP PARALOG / LYME DISEASE / BBCRASP-3
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / Regulation of Complement cascade ...regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / Regulation of Complement cascade / heparin binding / blood microparticle / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Borrelia outer surface protein E/F / Transcriptional Co-activator pc4; Chain A / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily ...Borrelia outer surface protein E/F / Transcriptional Co-activator pc4; Chain A / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Complement factor H
類似検索 - 構成要素
生物種Borrelia burgdorferi (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Bhattacharjee, A. / Kolodziejczyk, R. / Kajander, T. / Goldman, A. / Jokiranta, T.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural Basis for Complement Evasion by Lyme Disease Pathogen Borrelia burgdorferi
著者: Bhattacharjee, A. / Oeemig, J.S. / Kolodziejczyk, R. / Meri, T. / Kajander, T. / Lehtinen, M.J. / Iwai, H. / Jokiranta, T.S. / Goldman, A.
履歴
登録2013年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer surface protein E
B: Complement factor H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6533
ポリマ－31,5572
非ポリマー961
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.405, 86.405, 107.784
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Outer surface protein E


分子量: 16941.975 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-171 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Surface protein
由来: (組換発現) Borrelia burgdorferi (バクテリア)
株: N40 / 遺伝子: OspE / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: E4QGX1
#2: タンパク質 Complement factor H / H factor 1


分子量: 14614.674 Da / 分子数: 1 / 断片: FH domains 19-20, UNP residues 1103-1231 / Mutation: D1119G, Q1139A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFH / プラスミド: pPICZalphaB / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P08603
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2M Ammonium sulfate, 0.1M Citric acid, 0.2M Sodium chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.97372 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月25日
放射モノクロメーター: ESRF monochromator and torodial focusing mirro
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.83→50 Å / Num. obs: 12063 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.05 % / Biso Wilson estimate: 56.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 9.88
反射 シェル解像度: 2.83→2.9 Å / 冗長度: 7.08 % / Rmerge(I) obs: 1.098 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
Rosettaモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Rosetta位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 2G7I

2g7i


解像度: 2.83→19.509 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7954 / SU ML: 0.92 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 26.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2548 573 5 %RANDOM
Rwork0.1933 ---
obs0.1964 11456 99.93 %-
all-12063 --
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.298 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 168.12 Å2 / Biso mean: 64.8 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.5214 Å20 Å2-0 Å2
2--9.5214 Å20 Å2
3----19.0428 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.83→19.509 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1913 0 5 15 1933
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121968
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3722668
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091300
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006342
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.36689
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.8302-3.1140.35251400.292226632803
3.114-3.56220.26111420.213926952837
3.5622-4.4790.2281420.157427052847
4.479-19.50960.24151490.184128202969
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.6813-0.05671.60682.36460.30592.3187-0.1443-1.3032-0.63150.1160.32220.0740.2274-0.7092-0.11410.31570.04180.08180.81260.21630.4518-12.861932.9013-3.2797
29.3123-3.34763.31671.2646-0.85296.42620.8705-0.4112-0.6742-0.1656-0.10560.0612.140.8762-0.84480.85170.0437-0.18710.53060.01650.500527.500523.671320.4475
32.51-1.23031.90963.5939-0.05552.3747-0.04350.2163-0.10120.8083-0.0817-0.43970.86670.78160.0490.76970.1741-0.0720.37480.00370.427920.435328.934520.2375
47.36561.10573.13566.9111-3.29273.6492-0.63090.7720.25140.6032-0.14170.5890.26290.09850.30270.49730.2047-0.0030.4453-0.12330.451712.401534.75129.3303
56.117-4.97553.74336.5745-3.99433.1795-0.04610.587-0.15940.1693-0.12250.06860.81780.43320.3780.81020.3359-0.05760.4689-0.0690.404119.025225.435811.4374
60.80370.12470.25333.0401-2.28812.9736-1.38141.39851.4614-0.03150.0656-0.947-1.17441.42241.10490.6063-0.2269-0.27780.77490.28721.0037.109951.8407-8.5289
75.94990.53591.42172.47920.00653.0072-0.7616-0.36831.00020.29550.313-0.6459-0.8659-0.29730.45770.29410.0132-0.13060.52470.04310.59270.512944.7473-4.1812
83.0908-0.85820.06386.74930.64392.15670.0461.35660.7708-1.618-0.6498-0.6005-0.24960.78890.54380.61350.1199-0.08060.81750.16970.53494.665643.866-14.0452
94.1931-3.89833.06164.5237-3.65914.4276-0.66880.241-0.2726-0.8175-0.019-1.24240.31170.57940.57450.4327-0.32240.03591.09130.28160.83887.105146.1166-14.5806
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 40:171)A40 - 171
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 1106:1114)B1106 - 1114
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 1115:1134)B1115 - 1134
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 1135:1145)B1135 - 1145
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 1146:1166)B1146 - 1166
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 1167:1179)B1167 - 1179
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 1180:1200)B1180 - 1200
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 1201:1223)B1201 - 1223
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 1224:1228)B1224 - 1228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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