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万見
- PDB-5jyl: Human P-cadherin MEC1 with scFv TSP7 bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jyl
タイトルHuman P-cadherin MEC1 with scFv TSP7 bound
要素
  • Cadherin-3
  • scFv TSP7
キーワードCELL ADHESION/IMMUNE SYSTEM / Cadherin Cell adhesion Antibody Protein-protein interaction / OXIDOREDUCTASE / CELL ADHESION-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of tyrosinase activity / negative regulation of timing of catagen / positive regulation of melanosome transport / hair cycle process / positive regulation of keratinocyte proliferation / positive regulation of melanin biosynthetic process / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell-cell adhesion mediated by cadherin / adherens junction organization / catenin complex ...positive regulation of tyrosinase activity / negative regulation of timing of catagen / positive regulation of melanosome transport / hair cycle process / positive regulation of keratinocyte proliferation / positive regulation of melanin biosynthetic process / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell-cell adhesion mediated by cadherin / adherens junction organization / catenin complex / cell-cell junction assembly / Adherens junctions interactions / retina homeostasis / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / keratinization / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / visual perception / adherens junction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cell morphogenesis / beta-catenin binding / cell junction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell migration / cell adhesion / cadherin binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. ...Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Cadherin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Caaveiro, J.M.M. / Kudo, S. / Tsumoto, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Disruption of cell adhesion by an antibody targeting the cell-adhesive intermediate (X-dimer) of human P-cadherin
著者: Kudo, S. / Caaveiro, J.M.M. / Nagatoishi, S. / Miyafusa, T. / Matsuura, T. / Sudou, Y. / Tsumoto, K.
履歴
登録2016年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cadherin-3
B: scFv TSP7
C: Cadherin-3
D: scFv TSP7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,2278
ポリマ－76,9694
非ポリマー2584
水1,51384
1
A: Cadherin-3
B: scFv TSP7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7075
ポリマ－38,4852
非ポリマー2233
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Cadherin-3
D: scFv TSP7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5203
ポリマ－38,4852
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.570, 49.410, 111.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALATHRTHRAA5 - 996 - 100
21ALAALATHRTHRCC5 - 996 - 100
12GLNGLNLEULEUBB1 - 2421 - 242
22GLNGLNLEULEUDD1 - 2421 - 242

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 / 抗体 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cadherin-3 / Placental cadherin / P-cadherin


分子量: 11138.497 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 108-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDH3 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: P22223
#2: 抗体 scFv TSP7


分子量: 27346.043 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pRA2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)

-
非ポリマー , 4種, 88分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細MET 0 in chain A, C is N-terminal extension to inhibit strand-swap dimerization. About scFv TSP7 ...MET 0 in chain A, C is N-terminal extension to inhibit strand-swap dimerization. About scFv TSP7 (chain B, D), residues 120-138(SAGGGGSGGGGSGGGGSDI) belong to the linker joining the heavy to the light chain of the antibody, and Residues 246-253(SAHHHHHH) belong to the purification tag.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200 mM potassium phosphate monobasic, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→109.26 Å / Num. obs: 23310 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 96.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASERモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QOK

1qok


解像度: 2.55→109.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 27.018 / SU ML: 0.273 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.973 / ESU R Free: 0.339 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2709 1222 5.2 %RANDOM
Rwork0.2141 ---
obs0.21693 22077 98.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 43.579 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.75 Å20 Å21.69 Å2
2---1.1 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→109.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4998 0 13 84 5095
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.025128
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024684
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2911.956943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.955310844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6375640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.1324.732224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.94115848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2411520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2755
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025799
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021157
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9922.5462575
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9922.5462574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7293.8123207
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.7293.8133208
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0462.6562553
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.0282.6462549
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.7763.9183730
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.50719.5795356
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.39319.5645348
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A49720.13
12C49720.13
21B112230.16
22D112230.16
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 91 -
Rwork0.325 1548 -
obs--93.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.84310.7136-0.25882.59370.24762.3321-0.1926-0.1293-0.14970.12880.07460.09360.2784-0.00510.1180.07510.010.06270.00730.00920.0642-20.3766-4.3216-40.4772
21.815-0.0074-0.09132.22470.82282.2233-0.0074-0.05970.14190.13790.02910.0251-0.25290.0511-0.02170.09020.01360.03990.02430.01290.04869.289612.5556-39.6528
32.05030.2033-0.45472.9285-0.94244.8996-0.00470.03450.133-0.03570.0840.0599-0.2852-0.0209-0.07940.09510.02270.05330.0303-0.02040.131-25.233915.8939-34.1594
40.9493-0.08950.04321.78350.48833.44370.0162-0.0338-0.15890.1039-0.0425-0.24710.49670.4420.02630.26540.07540.12620.20840.06180.1601-20.0518-3.6954-6.659
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 100
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 244
3X-RAY DIFFRACTION3C5 - 100
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 242

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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