[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-3it9: Crystal structure of Penicillin-Binding Protein 6 (PBP6) from E. ... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3it9 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of Penicillin-Binding Protein 6 (PBP6) from E. coli in apo state | |||||||||
![]() | D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC | |||||||||
![]() | HYDROLASE / Penicillin-Binding Protein / PBP6 / DD-carboxypeptidase / peptidoglycan / Carboxypeptidase / Cell inner membrane / Cell membrane / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Membrane / Peptidoglycan synthesis / Protease | |||||||||
Function / homology | ![]() serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity ...serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / proteolysis / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Chen, Y. / Zhang, W. / Shi, Q. / Hesek, D. / Lee, M. / Mobashery, S. / Shoichet, B.K. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structures of penicillin-binding protein 6 from Escherichia coli. Authors: Chen, Y. / Zhang, W. / Shi, Q. / Hesek, D. / Lee, M. / Mobashery, S. / Shoichet, B.K. | |||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 281.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 227.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 55.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 77.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3itaC ![]() 3itbC ![]() 1nzoS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 38091.301 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P08506, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase #2: Polysaccharide | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.61 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 292 K / pH: 4.5 Details: PEG 8000, pH 4.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM Q315R / Detector: CCD / Date: May 3, 2008 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11587 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 93487 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 12.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.18 Å / Redundancy: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / % possible all: 97 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: model constructed by Modeller using 1NZO Resolution: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 6.07 / SU ML: 0.158 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.224 / ESU R Free: 0.198 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.19 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→50 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|