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- PDB-4icv: Ubiquitin-like domain of human tubulin folding cofactor E - cryst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4icv
タイトルUbiquitin-like domain of human tubulin folding cofactor E - crystal form B
要素Tubulin-specific chaperone E
キーワードCHAPERONE / Ubiquitin-like domain / tubulin folding cofactor / alpha tubulin / tubulin folding cofactor B
機能・相同性
機能・相同性情報


peripheral nervous system neuron axonogenesis / post-chaperonin tubulin folding pathway / muscle atrophy / Post-chaperonin tubulin folding pathway / tubulin complex assembly / developmental growth / alpha-tubulin binding / post-embryonic development / mitotic spindle organization / adult locomotory behavior ...peripheral nervous system neuron axonogenesis / post-chaperonin tubulin folding pathway / muscle atrophy / Post-chaperonin tubulin folding pathway / tubulin complex assembly / developmental growth / alpha-tubulin binding / post-embryonic development / mitotic spindle organization / adult locomotory behavior / microtubule cytoskeleton organization / protein folding / protein-folding chaperone binding / microtubule / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TBCE, ubiquitin-like (Ubl) domain / Tubulin-specific chaperone E / Ubiquitin-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 ...TBCE, ubiquitin-like (Ubl) domain / Tubulin-specific chaperone E / Ubiquitin-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PRASEODYMIUM ION / Tubulin-specific chaperone E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Janowski, R. / Boutin, M. / Zabala, J.C. / Coll, M.
引用ジャーナル: J Cell Sci / 年: 2015
タイトル: The structure of the complex between α-tubulin, TBCE and TBCB reveals a tubulin dimer dissociation mechanism.
著者: Marina Serna / Gerardo Carranza / Jaime Martín-Benito / Robert Janowski / Albert Canals / Miquel Coll / Juan Carlos Zabala / José María Valpuesta /
要旨: Tubulin proteostasis is regulated by a group of molecular chaperones termed tubulin cofactors (TBC). Whereas tubulin heterodimer formation is well-characterized biochemically, its dissociation ...Tubulin proteostasis is regulated by a group of molecular chaperones termed tubulin cofactors (TBC). Whereas tubulin heterodimer formation is well-characterized biochemically, its dissociation pathway is not clearly understood. Here, we carried out biochemical assays to dissect the role of the human TBCE and TBCB chaperones in α-tubulin-β-tubulin dissociation. We used electron microscopy and image processing to determine the three-dimensional structure of the human TBCE, TBCB and α-tubulin (αEB) complex, which is formed upon α-tubulin-β-tubulin heterodimer dissociation by the two chaperones. Docking the atomic structures of domains of these proteins, including the TBCE UBL domain, as we determined by X-ray crystallography, allowed description of the molecular architecture of the αEB complex. We found that heterodimer dissociation is an energy-independent process that takes place through a disruption of the α-tubulin-β-tubulin interface that is caused by a steric interaction between β-tubulin and the TBCE cytoskeleton-associated protein glycine-rich (CAP-Gly) and leucine-rich repeat (LRR) domains. The protruding arrangement of chaperone ubiquitin-like (UBL) domains in the αEB complex suggests that there is a direct interaction of this complex with the proteasome, thus mediating α-tubulin degradation.
履歴
登録2012年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin-specific chaperone E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2424
ポリマ－9,8201
非ポリマー4233
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.270, 65.830, 73.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-601-

PR

21A-783-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tubulin-specific chaperone E / Tubulin-folding cofactor E


分子量: 9819.529 Da / 分子数: 1 / 断片: Ubiquitin-like domain, UNP residues 443-527 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBCE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q15813
#2: 化合物 ChemComp-PR / PRASEODYMIUM ION


分子量: 140.908 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pr
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM Bis Tris pH 6.5 and 43 % (v/v) PEG 400 and 10 mM praseodymium (III) acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 17.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.508 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.45→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 1.789 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.071 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18882 903 4.9 %RANDOM
Rwork0.16187 ---
all0.16318 17586 --
obs0.16318 17586 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.461 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å20 Å20 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数682 0 3 120 805
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022779
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3242.0261069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8085104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.17224.85735
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.26715171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.042156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021577
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2771.5460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2522.5764
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4185319
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.85210292
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.4813779
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.528 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.212 134 -
Rwork0.172 2519 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.5188 Å / Origin y: 14.2487 Å / Origin z: 24.8838 Å
111213212223313233
T0.014 Å20.0029 Å20.0043 Å2-0.0246 Å20.0182 Å2--0.0256 Å2
L1.8531 °20.1462 °2-0.0381 °2-1.7982 °20.1897 °2--2.0241 °2
S-0.0041 Å °-0.0634 Å °-0.0767 Å °0.087 Å °-0.0196 Å °-0.0593 Å °0.025 Å °0.0338 Å °0.0237 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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