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- PDB-4f0z: Crystal Structure of Calcineurin in Complex with the Calcineurin-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f0z
タイトルCrystal Structure of Calcineurin in Complex with the Calcineurin-Inhibiting Domain of the African Swine Fever Virus Protein A238L
要素
  • Ankyrin repeat domain-containing protein A238L
  • Calcineurin subunit B type 1
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
キーワードhydrolase/protein binding / EF-hand / phosphatase / PxIxIT / LxVP / calcium signaling / transcription regulation / T-cell activation / Calcineurin inhibition / calmodulin / RCAN / NFAT / heart / nucleus / skeletal muscle / ion channels / hydrolase-protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of signaling / protein serine/threonine phosphatase complex ...: / : / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of signaling / protein serine/threonine phosphatase complex / positive regulation of saliva secretion / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin-mediated signaling / slit diaphragm / : / peptidyl-serine dephosphorylation / lung epithelial cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / renal filtration / skeletal muscle tissue regeneration / regulation of synaptic vesicle cycle / transition between fast and slow fiber / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / myelination in peripheral nervous system / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of osteoclast differentiation / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / parallel fiber to Purkinje cell synapse / dendrite morphogenesis / cyclosporin A binding / myosin phosphatase activity / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / branching involved in blood vessel morphogenesis / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / extrinsic component of plasma membrane / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of endocytosis / Calcineurin activates NFAT / positive regulation of cell adhesion / DARPP-32 events / Activation of BAD and translocation to mitochondria / epidermis development / epithelial to mesenchymal transition / phosphatase binding / negative regulation of insulin secretion / multicellular organismal response to stress / positive regulation of osteoblast differentiation / skeletal muscle fiber development / dephosphorylation / keratinocyte differentiation / response to amphetamine / T cell activation / excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / FCERI mediated Ca+2 mobilization / protein dephosphorylation / cellular response to glucose stimulus / wound healing / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / sarcolemma / Z disc / response to calcium ion / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein import into nucleus / calcium ion transport / Ca2+ pathway / heart development / ATPase binding / postsynapse / host cell cytoplasm / dendritic spine / protein dimerization activity / calmodulin binding / positive regulation of cell migration / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / glutamatergic synapse / calcium ion binding / host cell nucleus / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Domain of unknown function DUF3447 / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type ...Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Domain of unknown function DUF3447 / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IkB-like protein / Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
African swine fever virus Malawi LIL 20/1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Grigoriu, S. / Peti, W. / Page, R.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2013
タイトル: The molecular mechanism of substrate engagement and immunosuppressant inhibition of calcineurin.
著者: Grigoriu, S. / Bond, R. / Cossio, P. / Chen, J.A. / Ly, N. / Hummer, G. / Page, R. / Cyert, M.S. / Peti, W.
履歴
登録2012年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
B: Calcineurin subunit B type 1
C: Ankyrin repeat domain-containing protein A238L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,18415
ポリマ－67,2873
非ポリマー89712
水8,467470
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9390 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area23260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.691, 48.976, 82.442
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / CAM-PRP catalytic subunit / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform


分子量: 42855.047 Da / 分子数: 1 / 断片: Calcineurin A Subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3CA, CALNA, CNA / プラスミド: p11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 2B regulatory subunit 1 / Protein phosphatase 3 regulatory subunit B alpha isoform 1


分子量: 19322.904 Da / 分子数: 1 / 断片: Calcineurin B Subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3R1, CNA2, CNB / プラスミド: p11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL
参照: UniProt: P63098, protein-serine/threonine phosphatase

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Ankyrin repeat domain-containing protein A238L / p28


分子量: 5109.087 Da / 分子数: 1 / 断片: A238L CID (unp residues 200-239) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus Malawi LIL 20/1 (ウイルス)
株: Malawi (Lil 20-1)
遺伝子: 5EL, Mal-047, Ordered Locus Name: Mal-047 ORF Name: 5EL
プラスミド: pET-RP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: O36972

-
非ポリマー , 3種, 482分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 470 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.16 M ammonium citrate dibasic, 20% (w/v) PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月29日 / 詳細: Si-111 double crystal monochromator
放射モノクロメーター: Si-111 double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 62191 / Num. obs: 60590 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / % possible all: 87.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1AUI

1aui


解像度: 1.7→47.313 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1778 2983 5 %
Rwork0.1573 --
obs0.1583 59661 95.83 %
all-62257 -
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.893 Å2 / ksol: 0.433 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.577 Å2-0 Å21.1909 Å2
2--1.6565 Å20 Å2
3----1.0795 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→47.313 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4382 0 52 470 4904
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084619
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0166292
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.871737
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062669
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005805
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6995-1.72730.29691180.26982246X-RAY DIFFRACTION80
1.7273-1.75710.34651330.27732492X-RAY DIFFRACTION89
1.7571-1.78910.27281340.28422598X-RAY DIFFRACTION93
1.7891-1.82350.27311360.26352578X-RAY DIFFRACTION92
1.8235-1.86070.28291410.24152641X-RAY DIFFRACTION95
1.8607-1.90120.26461360.21492629X-RAY DIFFRACTION94
1.9012-1.94540.20211430.1942684X-RAY DIFFRACTION95
1.9454-1.9940.22511400.16252706X-RAY DIFFRACTION97
1.994-2.04790.17531420.14642696X-RAY DIFFRACTION96
2.0479-2.10820.191420.13882702X-RAY DIFFRACTION97
2.1082-2.17630.15981440.13442728X-RAY DIFFRACTION97
2.1763-2.2540.14931430.1312727X-RAY DIFFRACTION97
2.254-2.34430.1641450.12932758X-RAY DIFFRACTION98
2.3443-2.4510.14641460.12772772X-RAY DIFFRACTION98
2.451-2.58020.15871450.12872741X-RAY DIFFRACTION98
2.5802-2.74180.16081460.13132782X-RAY DIFFRACTION99
2.7418-2.95350.15631450.12892761X-RAY DIFFRACTION99
2.9535-3.25060.16251500.13292829X-RAY DIFFRACTION99
3.2506-3.72090.14731480.13822825X-RAY DIFFRACTION100
3.7209-4.68720.12091500.1372847X-RAY DIFFRACTION100
4.6872-47.33180.23121560.20732936X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1869-0.05020.09280.169-0.03340.3385-0.02190.06940.0876-0.1785-0.01260.0639-0.2320.01370.02250.11330.0207-0.02170.08170.00140.103527.568345.832562.5747
20.5329-0.1899-0.0920.33640.13990.40650.01690.04850.047-0.0378-0.00180.06630.0249-0.00220.00130.0772-0.0004-0.00690.05720.0070.084630.625624.386956.6521
30.22020.09190.0970.3546-0.13240.19950.01510.0114-0.0856-0.05470.029-0.03770.16690.12760.00890.11710.0408-0.00250.0874-0.020.091345.41268.775556.0528
40.0594-0.01040.02920.34710.23280.17320.01020.01770.01610.0360.0496-0.08030.06230.09020.00170.08790.0086-0.01630.1051-0.01460.092941.189332.924773.8394
50.1357-0.2245-0.01930.93640.08410.00810.0245-0.0925-0.07220.11380.00170.43460.1898-0.1612-0.00610.2282-0.06160.0270.38230.03750.216826.433446.5691118.2887
60.2108-0.2150.05880.52880.05110.05680.1936-0.1077-0.0740.0478-0.20250.0521-0.12270.2367-0.0060.181-0.0399-0.00880.30340.00680.117135.061750.1513107.726
70.3754-0.22340.090.35450.23470.39610.0285-0.0275-0.0390.04570.02690.0236-0.03370.00530.11830.07320.00820.010.0985-0.0130.093228.278445.498188.4905
80.058-0.07980.04690.1105-0.06510.03820.04940.00960.270.07950.0938-0.13580.07240.21030.00240.1693-0.04120.03940.2319-0.06070.170353.716530.388855.2571
90.30980.2854-0.25090.3212-0.11160.4531-0.1668-0.02-0.2579-0.03730.1572-0.110.2170.2425-0.0560.22770.0952-0.04530.2744-0.06730.175545.055634.127786.4808
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 14:55 ) and not element H
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 56:221 ) and not element H
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 222:304 ) and not element H
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 305:370 ) and not element H
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 6:31 ) and not element H
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 32:81 ) and not element H
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 82:160 ) and not element H
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 205:219 ) and not element H
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 220:234 ) and not element H

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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