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万見
- PDB-4etp: C-terminal motor and motor homology domain of Kar3Vik1 fused to a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4etp
タイトルC-terminal motor and motor homology domain of Kar3Vik1 fused to a synthetic heterodimeric coiled coil
要素
  • Kinesin-like protein KAR3
  • Spindle pole body-associated protein VIK1
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin Motor Protein / Kinesin Motor Homology Domain / karyogamy / mitosis / microtubules / internal Vik1 crosslink with N / N-Ethylenebis(iodoacetamide) / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


minus-end-directed kinesin ATPase / nuclear migration involved in conjugation with cellular fusion / protein transport along microtubule to mitotic spindle pole body / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / mitotic spindle midzone assembly / cytoskeletal anchor activity / microtubule nucleation / spindle pole body / kinesin complex / minus-end-directed microtubule motor activity ...minus-end-directed kinesin ATPase / nuclear migration involved in conjugation with cellular fusion / protein transport along microtubule to mitotic spindle pole body / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / mitotic spindle midzone assembly / cytoskeletal anchor activity / microtubule nucleation / spindle pole body / kinesin complex / minus-end-directed microtubule motor activity / mitotic sister chromatid cohesion / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / ERAD pathway / regulation of mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / spindle pole / mitotic cell cycle / chromosome / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / microtubule / cell division / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin - #20 / Spindle pole body-associated protein Vik1/Cik1, microtubule binding domain / Microtubule binding / Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. ...Kinesin - #20 / Spindle pole body-associated protein Vik1/Cik1, microtubule binding domain / Microtubule binding / Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / N,N'-ethane-1,2-diylbis(2-iodoacetamide) / Kinesin-like protein KAR3 / Spindle pole body-associated protein VIK1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rank, K.C. / Chen, C.J. / Cope, J. / Porche, K. / Hoenger, A. / Gilbert, S.P. / Rayment, I.
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2012
タイトル: Kar3Vik1, a member of the kinesin-14 superfamily, shows a novel kinesin microtubule binding pattern.
著者: Katherine C Rank / Chun Ju Chen / Julia Cope / Ken Porche / Andreas Hoenger / Susan P Gilbert / Ivan Rayment /
要旨: Kinesin-14 motors generate microtubule minus-end-directed force used in mitosis and meiosis. These motors are dimeric and operate with a nonprocessive powerstroke mechanism, but the role of the ...Kinesin-14 motors generate microtubule minus-end-directed force used in mitosis and meiosis. These motors are dimeric and operate with a nonprocessive powerstroke mechanism, but the role of the second head in motility has been unclear. In Saccharomyces cerevisiae, the Kinesin-14 Kar3 forms a heterodimer with either Vik1 or Cik1. Vik1 contains a motor homology domain that retains microtubule binding properties but lacks a nucleotide binding site. In this case, both heads are implicated in motility. Here, we show through structural determination of a C-terminal heterodimeric Kar3Vik1, electron microscopy, equilibrium binding, and motility that at the start of the cycle, Kar3Vik1 binds to or occludes two αβ-tubulin subunits on adjacent protofilaments. The cycle begins as Vik1 collides with the microtubule followed by Kar3 microtubule association and ADP release, thereby destabilizing the Vik1-microtubule interaction and positioning the motor for the start of the powerstroke. The results indicate that head-head communication is mediated through the adjoining coiled coil.
履歴
登録2012年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-like protein KAR3
B: Spindle pole body-associated protein VIK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,05811
ポリマ－83,6582
非ポリマー1,4009
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5340 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area34440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.060, 94.939, 114.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Kinesin-like protein KAR3 / Nuclear fusion protein


分子量: 45178.941 Da / 分子数: 1 / 断片: Kar3 (unp residues 352-729) / 変異: C391L, C469A, C517A, C566V, C655V) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: KAR3, kar3p, P9659.16, YPR141C / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P17119
#2: タンパク質 Spindle pole body-associated protein VIK1 / Vegetative interaction with KAR3 protein 1


分子量: 38478.742 Da / 分子数: 1 / 断片: Vik1 (unp residues 341-647) / 変異: C377V, C436A, C536A, C596A, C640A, E355C, K423C) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VIK1, Vik1p, YPL253C / プラスミド: pKLD37 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12045

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非ポリマー , 5種, 255分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-EBC / N,N'-ethane-1,2-diylbis(2-iodoacetamide) / N,N′-エチレンビス(ヨ-ドアセトアミド)


分子量: 395.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10I2N2O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE STARTING MATERIAL USED FOR CROSS LINKING CONTAINED A IODINE ATOM THAT HAS LEAVED UPON REACTION ...THE STARTING MATERIAL USED FOR CROSS LINKING CONTAINED A IODINE ATOM THAT HAS LEAVED UPON REACTION WITH CYS. THE FINAL PRODUCT CORRESPONDS TO THE LIGAND EBC LINKED TO THE SIDE CHAINS OF CYS
配列の詳細NATIVE KAR3VIK1 CONTAINS EXTENSIVE BUT WEAK COILED-COIL. FOR CRYSTALLIZATION, ALL BUT THE LAST C- ...NATIVE KAR3VIK1 CONTAINS EXTENSIVE BUT WEAK COILED-COIL. FOR CRYSTALLIZATION, ALL BUT THE LAST C-TERMINAL 2.5 NATIVE HEPTADS WERE REPLACED WITH STABILIZING HETERODIMERIC SYNTHETIC COILED-COIL. THIS FUSION DOES NOT AFFECT PROTEIN ACTIVITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 16% monomethyl polyethylene glycol 2000, 100 mM Hepes, 50 mM sodium citrate, Batch, pH 7.5, EVAPORATION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979206 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月2日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979206 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. all: 43354 / Num. obs: 43179 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.601 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 2701 / Rsym value: 0.593 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3KAR and 2O0A

3kar

2o0a


解像度: 2.3→24.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 10.825 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.274 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24472 2156 5 %RANDOM
Rwork0.20731 ---
all0.20923 42866 --
obs0.20923 42866 98.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 69.055 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.16 Å2-0 Å20 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----1.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→24.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5344 0 74 246 5664
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.025510
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8911.9737421
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5115662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.49825.573262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.006151043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4281523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2865
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024000
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.301→2.361 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 135 -
Rwork0.269 2701 -
obs--96.14 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7456-0.61740.02270.92640.25670.3908-0.0576-0.0486-0.00050.02210.1274-0.01010.0213-0.0222-0.06970.0949-0.0227-0.01480.14160.00660.13993.044-18.868-6.973
21.36961.06120.16052.8576-0.29231.8143-0.1920.3489-0.0442-0.91760.3067-0.2479-0.33470.4166-0.11460.5268-0.1720.15810.2445-0.07940.059923.463-26.923-42.563
39.6682-2.1469-2.285.1871-2.66385.075-0.6874-0.5001-1.1764-0.89210.0893-0.03781.51920.0140.59820.73280.05670.15980.04040.05190.181423.616-75.444-31.233
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A353 - 723
2X-RAY DIFFRACTION2B341 - 638
3X-RAY DIFFRACTION2B701
4X-RAY DIFFRACTION3A331 - 352
5X-RAY DIFFRACTION3B320 - 340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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