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- PDB-4es0: X-ray structure of WDR5-SETd1b Win motif peptide binary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4es0
タイトルX-ray structure of WDR5-SETd1b Win motif peptide binary complex
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETD1B
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードTranscription/Transferase / WD40 / Win motif / beta propeller / 3-10 helix / lysine methyltransferase / SETd1b / RbBP5 / MLL1 / Ash2L / core complex / Histone / Transcription-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity ...[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / methylated histone binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / skeletal system development / gluconeogenesis / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Neddylation / chromosome / HATs acetylate histones / histone binding / methylation / regulation of cell cycle / nuclear speck / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Set1B, RNA recognition motif / Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...Set1B, RNA recognition motif / Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 5 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.817 Å
データ登録者Dharmarajan, V. / Lee, J.-H. / Patel, A. / Skalnik, D.G. / Cosgrove, M.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2012
タイトル: Structural basis for WDR5 interaction (Win) motif recognition in human SET1 family histone methyltransferases.
著者: Dharmarajan, V. / Lee, J.H. / Patel, A. / Skalnik, D.G. / Cosgrove, M.S.
履歴
登録2012年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
C: Histone-lysine N-methyltransferase SETD1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8632
ポリマ-35,8632
非ポリマー00
1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.254, 98.272, 79.879
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34303.914 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 23-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIG3, WDR5 / プラスミド: pHIS paralell / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 pLysS / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase SETD1B / Lysine N-methyltransferase 2G / SET domain-containing protein 1B / hSET1B


分子量: 1558.671 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1698-1711 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SETd1b Win motif peptide (1698-1711) / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UPS6, histone-lysine N-methyltransferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 %
結晶化温度: 294 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: PEG3350, Ammonium Sulfate, HEPES, pH 7.6, hanging drop, temperature 294K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.917 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 13.2 % / Av σ(I) over netI: 60.92 / : 365152 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Χ2: 8.13 / D res high: 1.81 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 27686 / % possible obs: 98.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.9509710.0879.0612.5
3.093.996.210.1028.48712.3
2.73.0999.910.1359.43413.7
2.462.710010.1669.45213.8
2.282.4610010.199.41613.7
2.152.2810010.2139.0713.7
2.042.1510010.2388.29413.7
1.952.0410010.2786.83513.7
1.871.9510010.325.70413.4
1.811.8789.810.3774.53411.2
反射解像度: 1.81→50 Å / Num. obs: 27686 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Χ2: 8.132 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.81-1.8711.20.37724794.534189.8
1.87-1.9513.40.3228035.7041100
1.95-2.0413.70.27827666.8351100
2.04-2.1513.70.23827778.2941100
2.15-2.2813.70.21327949.071100
2.28-2.4613.70.1928029.4161100
2.46-2.713.80.16628039.4521100
2.7-3.0913.70.13528319.434199.9
3.09-3.912.30.10227568.487196.2
3.9-5012.50.08728759.06197

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.817→41.852 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.61 / FOM work R set: 0.7891 / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2421 1370 5.03 %
Rwork0.2144 --
obs0.2158 27254 97.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.389 Å2 / ksol: 0.404 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 60.12 Å2 / Biso mean: 24.3772 Å2 / Biso min: 13.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.939 Å20 Å2-0 Å2
2--20.1173 Å20 Å2
3----11.1784 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.817→41.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2402 0 0 106 2508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072457
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1543330
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077375
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005414
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.782870
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.817-1.88220.37491410.29432361250290
1.8822-1.95760.33721510.27322575272698
1.9576-2.04670.30661290.23722569269898
2.0467-2.15460.26611340.20842638277299
2.1546-2.28960.24751460.2082583272999
2.2896-2.46630.26771360.20492601273798
2.4663-2.71450.28611370.21352608274598
2.7145-3.10720.21181350.21362643277898
3.1072-3.91430.20261300.19472593272395
3.9143-41.8520.21041310.21122713284497

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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